Proteínové zloženie svalového tkaniva je veľmi zložité. Dlho sa ním zaoberali mnohí vedci. Zakladateľ domácej biochémie A. Ya. Danilevsky pri štúdiu proteínov svalového tkaniva správne pochopil fyziologickú úlohu mnohých proteínov a význam kontraktilného proteínu myozínu obsiahnutého v myofibrilách.
Následne myozín skúmali V.A.Engel'gardt, I.I. Ivanov a ďalší sovietski vedci. Maďarský vedec Szent-Jordyi výrazne prispel k štúdiu svalovej kontrakcie. Ďalší maďarský vedec Straub objavil svalový proteín aktín.
Štúdium svalového tkaniva by malo začať bielkovinami, pretože tvoria asi 80 % suchého zvyšku svalového tkaniva. V súlade s morfologickou štruktúrou svalového vlákna sa proteíny rozdeľujú takto:
Z vyššie uvedeného diagramu je vidieť, že proteínové zloženie svalového tkaniva je veľmi rôznorodé. Sarkoplazma obsahuje štyri proteíny: myogén, myoalbumín, globulín X a myoglobín. Myofibrily obsahujú komplex aktínu a myozínu nazývaný aktomyozín. Všetky proteíny sarkoplazmy sa nazývajú intracelulárne a proteíny sarkolemy sa nazývajú extracelulárne. Jadrá obsahujú nukleoproteíny a sarkolema obsahuje kolagén a elastín. Vzhľadom na to, že svalové tkanivo obsahuje aj značné množstvo rôznych enzýmov a každý z nich je špeciálnym proteínom, potom sa zloženie proteínov svalového tkaniva ukazuje ako ešte zložitejšie.
myozín
Hlavným proteínom svalového tkaniva je myozín. Tvorí takmer polovicu všetkých svalových bielkovín a nachádza sa vo svaloch všetkých cicavcov, vtákov a rýb. Autor: nutričná hodnota je to kompletný proteín. Tabuľka 7 ukazuje aminokyselinové zloženie hovädzieho myozínu.
Myozín podrobne skúmali sovietski biochemici, ktorí zistili, že nejde len o štrukturálny proteín svalového tkaniva, teda proteín podieľajúci sa na stavbe buniek, ale aj o enzým - adenozíntrifosfatázu, ktorý katalyzuje reakciu hydrolýzy ATP. Tým vzniká ADP (kyselina adenozíndifosforečná) a kyselina fosforečná a uvoľňuje sa veľké množstvo energie využívanej pri svalovej práci.
Myozín sa získava v čistej kryštalickej forme. Jeho molekulová hmotnosť je veľmi veľká, asi 1,5 mil.. Kryštalický myozín je pri úplnej absencii solí dokonale rozpustný vo vode. Ale stačí pridať do vody zanedbateľné množstvo akejkoľvek soli, napríklad chloridu sodného, pretože úplne stráca schopnosť rozpúšťania a k rozpusteniu dochádza už pri koncentrácii chloridu sodného okolo 1%. Vo vzťahu k soliam, ako je síran amónny, sa však myozín správa ako typický globulín.
Keď sa mäsové bielkoviny extrahujú vodou, myozín neprechádza do roztoku. Pri spracovaní mäsa soľnými roztokmi sa nachádza v soľnom extrakte. Keď sa fyziologický roztok myozínu zriedi vodou, koncentrácia soli sa zníži a myozín sa začne zrážať. Myozín sa vysolí pri úplnom nasýtení chloridom sodným a síranom horečnatým (vysolenie sa vykonáva kryštalickou soľou, inak nie je možné dosiahnuť úplné nasýtenie).
Izoelektrický bod myozínu je pri pH 5,4-5,5.
Myozín má tú vlastnosť, že vstupuje do špeciálnych väzieb s rôznymi látkami, predovšetkým s proteínmi, s tvorbou komplexov. Osobitnú úlohu v činnosti svalov zohráva komplex myozínu s aktínom - aktomyozín.
Aktín a aktomyozín
Aktínový proteín môže existovať v dvoch formách: fibrilárna a globulárna. Vo svale v pokoji je aktín vo fibrilárnej forme; s kontrakciou svalov sa stáva guľovitým. Pri tejto premene má veľký význam kyselina adenozíntrifosforečná a jej soli.
Svalové tkanivo obsahuje 12-15% aktínu. Prechádza do roztoku počas dlhšej extrakcie soľnými roztokmi; pri krátkodobom odstránení zostáva v stróme. Molekulová hmotnosť aktínu je asi 75 000.
Keď sa roztoky aktínu a myozínu zmiešajú, vytvorí sa komplex nazývaný aktomyozín, z ktorého sa budujú najmä myofibrily. Tento komplex má vysokú viskozitu, je schopný prudko kontrahovať pri určitých koncentráciách draselných a horečnatých iónov (0,05 m KCl> a 0,001 m MgCl2) v prítomnosti adenozíntrifosfátu. Pri vyšších koncentráciách soli (0,6 m KCl) sa aktomyozín po pridaní ATP rozkladá na aktín a myozín. Súčasne sa výrazne znižuje viskozita roztoku.
Podľa St Giordia je kontrakcia aktomyozínu pod pôsobením ATP základom kontrakcie živého svalu.
Aktomyozín je ako pravý globulín nerozpustný vo vode. Pri spracovaní mäsa soľnými roztokmi prechádza do roztoku aktomyozín s neurčeným obsahom aktínu v závislosti od dĺžky extrakcie.
Globulín X
Svalové tkanivo obsahuje asi 20 % globulínu X z celkového množstva bielkovín. Je to typický globulín, to znamená, že sa nerozpúšťa vo vode, ale rozpúšťa sa v soľných roztokoch priemernej koncentrácie; vyzrážaný z roztokov pri polovičnom nasýtení síranom amónnym (1 objem roztoku proteínu a 1 objem nasýteného roztoku síranu amónneho), s chloridom sodným pri úplnom nasýtení.
Myogen
Svalové tkanivo obsahuje asi 20 % myogénu z celkového množstva bielkovín. Nemožno ho pripísať typickému albumínu alebo globulínom, pretože sa rozpúšťa vo vode, pri nasýtení nie je dostatočne vysolený chloridom sodným a síranom horečnatým (kryštalická soľ), zároveň sa vyzráža síranom amónnym pri 2/3 nasýtenia (1 objem roztoku proteínu a 2 objemy nasýteného roztoku síranu amónneho). Tento proteín bol získaný v kryštalickej forme. Molekulová hmotnosť myogénu je 150 000.
VA Engelhardt objavil v myogéne schopnosť katalyzovať jednu z najdôležitejších reakcií vyskytujúcich sa v procese glykolýzy svalového tkaniva. Tento objav bol prvým, ktorý ukázal, že štruktúrne proteíny, teda proteíny podieľajúce sa na stavbe tkanív, môžu mať enzymatickú aktivitu.
Myoalbumín
Svalové tkanivo obsahuje asi 1-2% myoalbumínu z celkového množstva bielkovín. Je to typický albumín, to znamená, že sa rozpúšťa vo vode, pri nasýtení sa nezráža chloridom sodným, ale síranom amónnym.
myoglobín
Myoglobín je komplexný chromoproteínový proteín s molekulovou hmotnosťou 16 900. Počas hydrolýzy sa rozkladá na globínový proteín a neproteínovú hemovú skupinu. Myoglobín farbí svaly červenou farbou; líši sa od hemoglobínu v proteínovej časti; ich protetická skupina je rovnaká.
Počas oxidácie sa hem mení na hematín a v prítomnosti kyseliny chlorovodíkovej na hemín. Podľa obsahu hemínu možno posúdiť množstvo myoglobínu vo svalovom tkanive.
Obsah hemínu vo svaloch hovädzieho dobytka sa pohybuje od 42 do 60 mg na 100 g tkaniva; vo svaloch ošípaných je to oveľa menej - od 22 do 42 mg na 100 g tkaniva, takže sú menej sfarbené.
Myoglobín, podobne ako krvné farbivá, má charakteristické absorpčné spektrum.
Princíp získavania absorpčných spektier farebných látok, najmä pigmentov mäsa a krvi, spočíva v tom, že svetelná energia prechádzajúca roztokom pigmentu je absorbovaná týmto roztokom. V tomto prípade nastáva takzvaná absorpcia (absorpcia) svetla, ktorá sa dá zistiť spektroskopom.
Charakteristické absorpčné pásy pre pigmenty svalového tkaniva a krvi sú v rozsahu od 400 do 700 mmq. V tomto intervale sú vlny vnímané našim okom a cez spektroskop vidíme v spektre tmavé pásy vznikajúce absorpciou svetla s určitou vlnovou dĺžkou.
Absorpciu svetla farebnými látkami je možné kvantifikovať spektrofotometrom. Získané výsledky sú zvyčajne vyjadrené graficky. V tomto prípade je úsečka vlnová dĺžka svetla a ordináta je percento svetla, ktoré prešlo cez roztok. Čím menej svetla prešlo, tým viac ho farebná látka pohltila. Celková svetelná priepustnosť roztoku sa berie ako 100 %.
Na obr. 10 znázorňuje absorpciu (absorpciu) svetla roztokom oxymyoglobínu; je z nej vidieť, že oxymyoglobín má dva výrazné charakteristické absorpčné pásy vo viditeľnej oblasti spektra, teda dve oblasti, v ktorých najmenej prepúšťa svetlo, a teda ho najviac absorbuje. Maximá týchto úsekov sú na dvoch vlnových dĺžkach; λ 585 mmk a λ 545 mmk,
Na obr. 11 ukazuje spektrofotometrickú krivku oxyhemoglobínu na porovnanie.
Myoglobín má väčšiu schopnosť viazať sa na kyslík ako krvný hemoglobín. Myoglobín dodáva kyslík do svalového tkaniva. Pracujúce svaly obsahujú viac myoglobínu, pretože oxidácia je v nich intenzívnejšia. Je známe, že svaly nôh sú výraznejšie sfarbené ako sval chrbtový; svaly pracujúcich volov sú tiež viac sfarbené ako nepracujúce zvieratá. Toto je obzvlášť viditeľné u vtákov, prsné svaly ktoré, keďže sú nefunkčné, sú takmer nenatreté.
Kolagén a elastín
Kolagén a elastín sú proteíny spojivového tkaniva, nerozpustné vo vode a soľných roztokoch. Tvoria sarkolemu – najtenší obal svalového vlákna.
Nukleoproteíny
Nukleoproteíny sú proteíny, ktoré tvoria bunkové jadro. Ich charakteristickým znakom je schopnosť rozpúšťať sa v roztokoch slabých zásad. Je to spôsobené tým, že ich molekula obsahuje prostetickú skupinu, ktorá má kyslé vlastnosti.
Separácia svalových bielkovín
Pri spracovaní svalového tkaniva soľnými roztokmi strednej koncentrácie možno jeho proteíny rozdeliť na stromálne proteíny a plazmatické proteíny. Stroma je chápaná ako štrukturálny základ svalového tkaniva, nerozpustného vo fyziologickom roztoku, ktorý pozostáva hlavne z proteínov sarkolemy (pozri diagram).
Rozpustnosť intracelulárnych proteínov svalového tkaniva je rôzna. Napríklad aktomyozín a globulín X sa nerozpúšťajú vo vode a ľahšie sa vyzrážajú zo soľných roztokov síranom amónnym a chloridom sodným ako myogén. Myogén sa rozpúšťa vo vode ako myoalbumín, ale líši sa od nej vysolovaním.
Rozpustnosť proteínov svalového tkaniva v roztokoch solí pri neutrálnej reakcii a ich zrážanie sú uvedené v tabuľke. osem.
Pri solení, varení a iných druhoch technologického spracovania mäsa dochádza k strate bielkovinových látok. Hodnoty strát bielkovín sú spôsobené ich rozdielnou rozpustnosťou a precipitáciou.
Pri znalosti vlastností bielkovín je možné vybrať také podmienky, pri ktorých budú straty najmenšie. Preto je potrebné venovať štúdiu indikovaných vlastností bielkovín osobitnú pozornosť.
Existuje päť hlavných miest, kde sa môže uplatniť pôsobenie proteínov viažucich aktín. Môžu sa viazať na aktínový monomér; so "špicatým" alebo pomaly rastúcim koncom vlákna; s "opereným" alebo rýchlo rastúcim koncom; s bočným povrchom vlákna; a nakoniec, s dvoma vláknami naraz, tvoriacimi medzi nimi priečnu väzbu. Okrem týchto piatich typov interakcií môžu byť proteíny viažuce aktín citlivé alebo necitlivé na vápnik. Pri takom množstve možností nie je prekvapujúce, že sa našlo veľa proteínov viažucich aktín a že niektoré z nich sú schopné niekoľkých typov interakcií.
Proteíny, ktoré sa viažu na monoméry, inhibujú tvorbu semien oslabením interakcie monomérov medzi sebou. Tieto proteíny môžu alebo nemusia znižovať rýchlosť predlžovania v závislosti od toho, či je proteínový komplex viažuci aktín-aktín schopný pripojiť sa k vláknam. Profilín a Fragmin sú proteíny citlivé na vápnik, ktoré interagujú s aktínovými monomérmi. Obidve vyžadujú vápnik na naviazanie na aktín. Komplex profilínu s monomérom môže stavať na už existujúcich filamentoch, zatiaľ čo komplex fragmínu s aktínom nie. Preto profilín inhibuje hlavne nukleáciu, zatiaľ čo fragmín inhibuje nukleáciu aj predlžovanie. Z troch proteínov necitlivých na vápnik, ktoré interagujú s aktínom, dva – DNáza I a proteín, ktorý sa viaže na vitamín D – fungujú mimo bunky. Fyziologický význam ich schopnosti viazať sa na aktín nie je známy. V mozgu sa však nachádza proteín, ktorý väzbou na monoméry depolymerizuje aktínové filamenty; jeho depolymerizačný účinok sa vysvetľuje skutočnosťou, že väzba monomérov vedie k zníženiu koncentrácie aktínu dostupného pre polymerizáciu.
"Operatý" alebo rýchlo rastúci koniec aktínových filamentov môže byť blokovaný takzvanými caping proteínmi, ako aj cytochalazínom B alebo D. Blokovanie bodu rýchla montáž filamenty, cap proteíny podporujú nukleáciu, ale potláčajú predlžovanie a spájanie filamentov od konca ku koncu. Celkovým efektom je objavenie sa skrátených filamentov, čo je spôsobené jednak zvýšením počtu semien súťažiacich o voľné monoméry, jednak nedostatkom väzby. Sú známe najmenej štyri proteíny, ktoré pôsobia podobným spôsobom v prítomnosti vápnika: gelsolin, villin, fragmin a tiež proteín s mol. s hmotnosťou 90 kDa z krvných doštičiek. Všetky sú schopné redukovať lag fázu spôsobenú nukleáciou počas polymerizácie purifikovaných monomérov a skracovať už vytvorené vlákna. Existujú aj čiapočkové proteíny necitlivé na vápnik. Takže proteíny s mólom. hmotnosti 31 a 28 kDa z akantaméby a proteínu s mólom. 65 kDa z krvných doštičiek uplatňuje svoj účinok bez ohľadu na prítomnosť alebo neprítomnosť vápnika.
Ďalším bodom, kde môžu proteíny interagovať s vláknami, je „špicatý“ alebo pomaly rastúci koniec. Väzba proteínu v ňom môže iniciovať nukleáciu a interferovať so spájaním filamentov. Ovplyvňuje tiež rýchlosť predlžovania a tento účinok závisí od koncentrácie aktínu. Pri hodnotách posledne menovaných v rozsahu medzi kritickými koncentráciami pre pomaly rastúce a rýchlo rastúce konce, väzba proteínu na pomalý koniec zvýši rýchlosť predlžovania tým, že zabráni strate monomérov na ňom. Ak však koncentrácia aktínu prekročí najvyššiu z kritických hodnôt, naviazanie proteínu na pomalý koniec povedie k zníženiu celkovej rýchlosti predĺženia v dôsledku blokovania jedného z bodov pripojenia monomérov. Celkovým výsledkom týchto troch účinkov (stimulácia tvorby jadra, potlačenie spájania a potlačenie predlžovania) bude zvýšenie počtu a zníženie dĺžky filamentov. Tieto účinky sú podobné tým, ktoré spôsobujú proteíny, ktoré sa viažu na koniec peria. Preto, aby bolo možné určiť, do ktorej z dvoch tried daný proteín patrí, tj na ktorom konci filamentov pôsobí, je potrebné vykonať buď experimenty na konkurenciu tohto proteínu s tými, o ktorých je známe, že viazať na rýchly koniec, alebo experimenty s polymerizáciou na už existujúcich semenách. V súčasnosti je definitívne známy len jeden proteín, ktorý sa viaže na „špicatý“ alebo pomaly rastúci koniec aktínových filamentov, a to akumentín obsiahnutý v veľké množstvá v makrofágoch. Je možné, že to platí aj pre log, srvátkový proteín, ktorý spôsobuje rýchle zníženie viskozity roztokov F-aktínu, čím sa skracujú vlákna bez zvýšenia koncentrácie voľných monomérov. Brevin ani akumentin nie sú necitlivé na koncentráciu vápnika.
Štvrtým typom väzby na aktínové vlákna je väzba na ich bočný povrch bez následného vzájomného zosieťovania. Prichytenie proteínov k povrchu môže vlákna stabilizovať aj destabilizovať. Tropomyozín sa viaže spôsobom necitlivým na vápnik a stabilizuje F-aktín, zatiaľ čo severín a vilín ich väzbou na aktínové vlákna „rozrezávajú“ v prítomnosti vápnika.
Ale možno najúčinnejšie z proteínov viažucich aktín sú tie, ktoré môžu navzájom zosieťovať aktínové vlákna a tým spôsobiť tvorbu gélu. Väzbou na F-aktín tieto proteíny zvyčajne tiež indukujú nukleáciu. Najmenej štyri fibrilárne aktínové sieťovacie proteíny sú schopné vyvolať gélovatenie v neprítomnosti vápnika. Ide o a-aktinín z krvných doštičiek, vilín, fimbrín a aktinogelín z makrofágov. Všetky premieňajú roztok F-aktínu na tvrdý gél, ktorý môže brániť pohybu kovovej guľôčky; pridanie vápnika spôsobí rozpustenie gélu. Všetky štyri tieto proteíny sú monomérne. V prípade klkov možno molekulu proteínu rozdeliť na samostatné domény: jadro, ktoré je citlivé na vápnik a je schopné viazať sa na aktínové filamenty a zakryť ich, a hlavu, ktorá je potrebná na zosieťovanie filamentov v neprítomnosti. vápnika. Existuje tiež množstvo sieťovacích proteínov necitlivých na vápnik. Dva z nich, fylamin a aktín viažuci proteín z makrofágov, sú homodiméry, zložené z dlhých flexibilných proteínových podjednotiek. Sval a-actiiii je ďalší zosieťovací proteín necitlivý na vápnik. Vinulín a vysokomolekulárny proteín z buniek BHK sú tiež schopné vytvárať priečne väzby bez pomoci ďalších proteínov. Zároveň fascinuje od morských ježkov sama o sebe môže zabezpečiť tvorbu len úzkych ihličkovitých zväzkov aktínových filamentov a na to, aby vyvolala gélovatenie, potrebuje pomoc proteínu s mólom. s hmotnosťou 220 kDa.
Rodina spektrínov je jednou z najzaujímavejších v skupine tých sieťujúcich proteínov, na ktoré vápnik priamo nepôsobí. Samotný spektrín je tetramér (ap) g, ktorý sa pôvodne nachádza v membránovom skelete erytrocytov. ap-diméry sa k sebe viažu chvostom k chvostu, zatiaľ čo hlavy molekúl zostávajú voľné a môžu interagovať s aktínovými oligomérmi. Okrem toho a-podjednotka každého diméru môže interagovať s kalmodulínom, proteínom viažucim vápnik, ktorý sa podieľa na mnohých procesoch regulovaných vápnikom. Stále nie je známe, aký vplyv má väzba kalmodulínu na aktivitu spektrínu. Molekuly podobné spektrínu sa doteraz našli v mnohých typoch buniek, takže by bolo správnejšie hovoriť o rodine spektrínov. Podjednotka spektrínu z erytrocytov má mólo. hmotnosť 240 kDa. Imunologicky príbuzný proteín s rovnakým mólom. hmotnosť bola nájdená vo väčšine študovaných typov buniek. Páči sa mi to. hmotnosť | 3-podjednotky spektrínu z erytrocytov - 220 kDa. V kombinácii s proteínom s mólom. hmotnosti 240 kDa, reagujúce s protilátkami proti a-spektrínu, v bunkách však možno nájsť aj podjednotku s mol. s hmotnosťou 260 kDa (nachádza sa v koncovej sieti) alebo napríklad 235 kDa (nachádza sa v nervových bunkách a bunkách iných typov). Tieto príbuzné imuno-skrížene reaktívne komplexy boli prvýkrát opísané ako nezávislé proteíny a boli pomenované TW260 / 240 a fodrin. Tak ako mnohé iné cytoskeletálne proteíny, proteíny zo skupiny spektrínov sú tkanivovo špecifické. To, že všetky tieto proteíny obsahujú doménu viažucu kalmodulín, sa zistilo len nedávno a čo z toho vyplýva, je potrebné pochopiť.
Myozín je jediný proteín súvisiaci s aktínom, ktorý je schopný generovať mechanickú silu. Mechanická práca, ktorú produkuje vďaka ATP, je základom svalovej kontrakcie a predpokladá sa, že poskytuje napätie vyvinuté fibroblastmi a inými bunkami v kontakte s extracelulárnou matricou. Interakcia myozínu s aktínom je veľmi zložitá – natoľko, že jej bola venovaná samostatná kniha z tejto série1. Myozín funguje cyklickou interakciou s aktínom. Myozín-ADP sa viaže na aktínové vlákna, nastáva zmena v konformácii myozínu, sprevádzaná uvoľňovaním ADP, a potom ATP, ak je prítomný v roztoku, nahrádza ADP uvoľnený z myozínu a vyvoláva oddelenie aktínových filamentov od myozínu. Po hydrolýze ATP môže začať ďalší cyklus. Vápnik reguluje tento proces v niekoľkých bodoch. V niektorých svalových bunkách interaguje s troponínom, aby kontroloval väzbu tropomyozínu na aktín. O takýchto bunkách sa hovorí, že sú regulované na úrovni jemných filamentov. V iných svaloch pôsobí vápnik na molekulu myozínu – buď priamo, alebo aktiváciou enzýmov, ktoré fosforylujú jeho ľahké reťazce.
V niektorých nesvalových bunkách vápnik reguluje kontrakciu na úrovni zostavy myozínového vlákna.
Vzťah medzi rôznymi triedami proteínov viažucich aktín je jasnejší, keď sa naň pozrieme z hľadiska Floryho gélovej teórie. Táto teória tvrdí, že keď je pravdepodobnosť zosieťovania dostatočne vysoká, medzi polymérmi sa vytvorí zosieťovaná: trojrozmerná sieť. Predpovedá sa teda existencia "bodu gélovatenia", pri ktorom by mal nastať ostrý prechod z roztoku do gélu, čo je z matematického hľadiska trochu podobné takým fázovým prechodom, ako je topenie a vyparovanie; ďalšie zvýšenie počtu zosieťovaní - za bodom gélovatenia - by malo viesť len k zmene tuhosti gélu. Proteíny, ktoré tvoria zosieťovanie, teda premenia viskózny roztok F-aktínu do gélového stavu a tie proteíny, ktoré ničia vlákna alebo spôsobujú zvýšenie ich počtu, rozpustia gél znížením priemernej dĺžky polymérov, čo nie je sprevádzané zvýšením počtu zosieťovaní: gél sa rozpustí, keď hustota distribúcie zosieťovaní klesne pod úroveň určenú bodom gélu. Myozín môže interagovať s gélom a spôsobiť jeho kontrakciu. Teória gélov sa ukazuje ako užitočná pri porovnávaní vlastností proteínov viažucich aktín rôznych tried a pri vývoji výskumných metód a ich funkcií. Treba si však uvedomiť, že teória gélov uvažuje len o izotropných štruktúrach a sama o sebe neberie do úvahy topologické znaky konkrétnych systémov. Ako bude zrejmé z. ďalej je topológia cytoskeletu mimoriadne dôležitou charakteristikou, ktorú teória gélov zatiaľ nedokáže predpovedať.
Pre zmysluplnú interpretáciu výsledkov chemickej štúdie proteínov je potrebná podrobná znalosť podmienok vo vnútri bunky, vrátane presnej stechiometrie všetkých proteínov relevantných pre skúmané procesy a takých regulačných faktorov, ako je pH, pCa. koncentrácia nukleotidov a tiež zjavne fosfolipidové zloženie priľahlých membrán. V situácii, keď proteíny môžu účinne „vyvolávať“ javy nesúce znaky náhlych kooperatívnych prechodov v stechiometrii 1: 500, sú kvantitatívne predpovede zjavne pochybné.
mechanickú funkciu vykonáva proteín: hemoglobín, myozín, kolagén, melanín alebo inzulín ??? a dostal najlepšiu odpoveď
Odpoveď od Poliny feiginy [guru]
1.Polymér je zlúčenina s vysokou molekulovou hmotnosťou, látka s vysokou molekulovou hmotnosťou (od niekoľko tisíc do niekoľkých miliónov), v ktorej sú atómy spojené chemické väzby, tvoria lineárne alebo rozvetvené reťazce, ako aj priestorové trojrozmerné štruktúry. Často možno vo svojej štruktúre rozlíšiť monomér - opakujúci sa štruktúrny fragment obsahujúci niekoľko atómov. Polymér vzniká z monomérov polymerizáciou. Polyméry zahŕňajú množstvo prírodných zlúčenín: proteíny, nukleových kyselín, polysacharidy, kaučuk a iné organické látky. Vo väčšine prípadov sa tento pojem vzťahuje na organické zlúčeniny, ale existuje veľa anorganických polymérov. Veľké množstvo polymérov sa synteticky získava na báze najjednoduchších zlúčenín prvkov prírodného pôvodu pomocou polymerizačných reakcií, polykondenzácie a chemických premien.
Špeciálne mechanické vlastnosti:
elasticita - schopnosť vysokých vratných deformácií pri relatívne nízkom zaťažení (gumy);
nízka krehkosť sklovitých a kryštalických polymérov (plasty, organické sklo);
schopnosť makromolekúl orientovať sa pôsobením usmerneného mechanického poľa (používa sa pri výrobe vlákien a fólií).
Vlastnosti polymérnych roztokov:
vysoká viskozita roztoku pri nízkej koncentrácii polyméru;
k rozpúšťaniu polyméru dochádza v štádiu napučiavania.
Špeciálne chemické vlastnosti:
schopnosť dramaticky meniť svoje fyzikálne a mechanické vlastnosti pod vplyvom malého množstva činidla (vulkanizácia gumy, činenie kože atď.).
Špeciálne vlastnosti polyméry sa vysvetľujú nielen ich vysokou molekulovou hmotnosťou, ale aj tým, že makromolekuly majú reťazcovú štruktúru a majú vlastnosť jedinečnú neživej prírode – flexibilitu.
2. Proteíny sú komplexné prírodné zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou postavené z α-aminokyselín. Zloženie proteínov zahŕňa 20 rôznych aminokyselín, preto je tu obrovská rozmanitosť proteínov s rôznymi kombináciami aminokyselín. Tak ako z 33 písmen abecedy dokážeme vyrobiť nekonečné množstvo slov, tak aj z 20 aminokyselín – nekonečné množstvo bielkovín. Ľudské telo obsahuje až 100 000 bielkovín.
Proteíny sa delia na proteíny (jednoduché proteíny) a proteíny (komplexné proteíny).
Počet aminokyselinových zvyškov obsiahnutých v molekule je rôzny: inzulín - 51, myoglobín - 140. Preto je proteín Mr od 10 000 do niekoľkých miliónov.
Funkcie bielkovín v tele sú rôzne. Sú z veľkej časti spôsobené zložitosťou a rozmanitosťou foriem a zložením samotných bielkovín. Proteíny sú nenahraditeľným stavebným materiálom. Jednou z najdôležitejších funkcií molekúl bielkovín je plast. Všetko bunkové membrány obsahujú bielkoviny, ktorých úloha je tu rôznorodá. Množstvo bielkovín v membránach je viac ako polovica hmotnosti.
Mnohé proteíny majú kontraktilnú funkciu. Ide predovšetkým o bielkoviny aktín a myozín, ktoré sú súčasťou svalových vlákien vyšších organizmov. Svalové vlákna – myofibrily – sú dlhé tenké filamenty zložené z paralelných tenších svalových filamentov obklopených vnútrobunkovou tekutinou. Obsahuje kyselinu adenozíntrifosforečnú (ATP), ktorá je potrebná na kontrakciu, glykogén - živina anorganické soli a mnohé ďalšie látky, najmä vápnik.
Úloha bielkovín pri transporte látok v tele je veľká. Proteíny, ktoré majú rôzne funkčné skupiny a zložitú štruktúru makromolekuly, viažu a prenášajú množstvo zlúčenín s krvným obehom. Ide predovšetkým o hemoglobín, ktorý prenáša kyslík z pľúc do buniek. Vo svaloch túto funkciu preberá iný transportný proteín – myoglobín.
Ďalšou funkciou bielkovín je náhradná. Zásobné proteíny zahŕňajú feritín – železo, ovalbumín – vaječný proteín, kazeín – mliečny proteín, zeín – proteín z kukuričných semien.
Proteíny-hormóny plnia regulačnú funkciu.
Hormóny sú biologicky aktívne látky, ktoré ovplyvňujú metabolizmus. veľa
Cilia a bičíky
Cilia a bičíky - organely osobitného významu, podieľajúce sa na pohybových procesoch, sú výrastky cytoplazmy, ktorých základom sú kartóny mikrotubulov, nazývané axiálna niť, alebo axonéma (z gréc. os – os a nema – niť). Dĺžka riasiniek je 2 až 10 mikrónov a ich počet na povrchu jednej riasinkovej bunky môže dosiahnuť niekoľko stoviek. Jediný typ ľudských buniek s bičíkom - spermie - obsahuje iba jeden bičík s dĺžkou 50-70 mikrónov. Axonéma je tvorená 9 periférnymi pármi mikrotubulov jedným centrálne umiestneným párom; takáto štruktúra je opísaná vzorcom (9 x 2) + 2 (obr. 3-16). Vo vnútri každého periférneho páru je v dôsledku čiastočnej fúzie mikrotubulov jeden z nich (A) úplný, druhý (B) neúplný (s mikrotubulom A sú spoločné 2-3 diméry).
Centrálny pár mikrotubulov je obklopený centrálnym obalom, z ktorého sa radiálne dublety rozchádzajú do periférnych dubletov. Periférne dublety sú navzájom spojené nexínovými mostíkmi a od mikrotubulu A k mikrotubulu B susedného dubletu sú "rúčky" proteínu dyneínu (pozri obr. 3-16), ktorý má aktivitu ATPázy.
Bitie cilia a bičíka je spôsobené kĺzaním susedných dubletov v axoneme, ktoré je sprostredkované pohybom ramien dyneínu. Mutácie, ktoré spôsobujú zmeny v proteínoch, ktoré tvoria mihalnice a bičíky, vedú k rôznym dysfunkciám zodpovedajúcich buniek. S Kartagenerovým syndrómom (syndróm nehybných mihalníc), zvyčajne v dôsledku absencie dyneínových pier; pacienti trpia chronickými ochoreniami dýchacieho systému (spojené s porušením funkcie čistenia povrchu dýchacieho epitelu) a neplodnosťou (v dôsledku nehybnosti spermií).
Základné telo, ktoré má podobnú štruktúru ako centriole, leží na spodnej časti každého cilia alebo bičíka. Na úrovni apikálneho konca tela končí mikrotubul C tripletu a mikrotubuly A a B pokračujú do zodpovedajúcich mikrotubulov axonémy mihalnice alebo bičíka. S vývojom riasiniek alebo bičíka hrá bazálne telo úlohu matrice, na ktorej dochádza k zostaveniu axonémových zložiek.
Mikrovlákna- tenké bielkovinové vlákna s priemerom 5-7 nm, ležiace jednotlivo v cytoplazme vo forme prepážok alebo zväzkov. V kostrovom svale tvoria tenké mikrofilamenty usporiadané zväzky, ktoré interagujú s hrubšími myozínovými vláknami.
Kortikolonová (terminálna) sieť je zóna zhrubnutia mikrofilament pod plazmolemou, ktorá je charakteristická pre veľký počet buniek. V tejto sieti sú mikrofilamenty vzájomne prepletené a „zošité“ pomocou špeciálnych proteínov, z ktorých najbežnejší je filamín. Kortikálna sieť zabraňuje prudkej a náhlej deformácii bunky mechanickými vplyvmi a zabezpečuje plynulé zmeny jej tvaru preskupovaním, čo napomáhajú aktín generujúce (transformujúce) enzýmy.
Prichytenie mikrofilamentov na plazmolemu sa uskutočňuje v dôsledku ich spojenia s jej integrálnymi ("kotvovými") proteínmi (integrínmi) - priamo alebo cez množstvo intermediárnych proteínov talín, vinkulin a α-aktinín (pozri obr. 10-9) . Okrem toho sa aktínové mikrofilamenty pripájajú k transmembránovým proteínom v špeciálnych oblastiach plazmolemy, nazývaných adhézne spojenia alebo fokálne kontakty, ktoré viažu bunky k sebe navzájom alebo bunky na zložky medzibunkovej látky.
Aktín, hlavný proteín mikrofilamentov, sa nachádza v monomérnej forme (G- alebo globulárny aktín), ktorá je schopná polymerizácie v dlhých reťazcoch (F- alebo fibrilárny aktín) v prítomnosti cAMP a Ca2+. Aktínová molekula zvyčajne vyzerá ako dve špirálovito stočené vlákna (pozri obrázky 10-9 a 13-5).
V mikrofilamentoch aktín interaguje s množstvom proteínov viažucich aktín (až niekoľko desiatok druhov), ktoré vykonávajú rôzne funkcie. Niektoré z nich regulujú stupeň polymerizácie aktínu, iné (napríklad filamin v kortikálnej sieti alebo fimbrín a vilín v mikroklkoch) podporujú väzbu jednotlivých mikrofilamentov do systémov. V nesvalových bunkách tvorí aktín asi 5-10 % obsahu bielkovín, len asi polovica je organizovaná do vlákien. Mikrofilamenty sú odolnejšie voči fyzikálnym a chemickým vplyvom ako mikrotubuly.
Funkcie mikrofilamentov:
(1) zabezpečenie kontraktility svalových buniek (pri interakcii s myozínom);
(2) poskytovanie funkcií spojených s kortikálnou vrstvou cytoplazmy a plazmolemy (exo- a endocytóza, tvorba pseudopodov a migrácia buniek);
(3) pohyb organel, transportných vezikúl a iných štruktúr v cytoplazme v dôsledku interakcie s niektorými proteínmi (minimyozín) spojenými s povrchom týchto štruktúr;
(4) zabezpečenie určitej tuhosti bunky v dôsledku prítomnosti kortikálnej siete, ktorá zabraňuje pôsobeniu deformácií, ale sama, prestavba, prispieva k zmenám v bunkovej forme;
(5) vytvorenie kontraktilnej konstrikcie počas cytotómie, ktorá dokončí bunkové delenie;
(6) vytvorenie bázy ("rámca") niektorých organel (microvilli, stereocilia);
(7) účasť na organizácii štruktúry medzibunkových spojení (obkľučujúcich desmozómy).
Mikroklky sú prstovité výrastky cytoplazmy bunky s priemerom 0,1 µm a dĺžkou 1 µm, ktorých základ tvoria aktínové mikrofilamenty. Mikroklky poskytujú mnohonásobné zvýšenie povrchovej plochy bunky, na ktorej sa látky rozkladajú a absorbujú. Na apikálnom povrchu niektorých buniek, ktoré sa na týchto procesoch aktívne podieľajú (v epiteli tenkého čreva a obličkových tubuloch) sa nachádza až niekoľko tisíc mikroklkov, ktoré spolu tvoria kefkový lem.
Ryža. 3-17. Schéma ultraštrukturálnej organizácie mikroklkov. AMP - aktínové mikrofilamenty, AB - amorfná substancia (apikálna časť mikroklku), F, V - fimbrín a vilín (proteíny, ktoré tvoria zosieťovanie vo zväzku AMP), mm - molekuly minimiozínu (pripojenie lúča AMP na plazmatickú membránu microvillus), TC - terminálna sieť AMP, C - spektrínové mostíky (pripájajú TS na plazmolemu), MF - myozínové filamenty, IF - intermediárne filamenty, HA - glykokalyx.
Kostra každého mikroklku je tvorená zväzkom obsahujúcim asi 40 mikrofilamentov ležiacich pozdĺž jeho dlhej osi (obr. 3-17). V apikálnej časti mikroklku je tento zväzok fixovaný v amorfnej látke. Jeho tuhosť je spôsobená zosieťovaním fimbrínových a vilkových proteínov, zvnútra je zväzok prichytený k plazmoleme mikroklku špeciálnymi proteínovými mostíkmi (molekulami minmyozínu. Na báze mikroklku sú zväzkové mikrofilamenty votkané do koncovky sieť, medzi prvkami ktorej sú myozínové vlákna, určuje tón a konfiguráciu mikroklkov.
Stereocilia- modifikované dlhé (v niektorých bunkách sa rozvetvujúce) mikroklky - sú detegované oveľa menej často ako mikroklky a rovnako ako tie posledné obsahujú zväzok mikrofilamentov.
⇐ Predchádzajúci123
Prečítajte si tiež:
Mikrofilamenty, mikrotubuly a intermediárne vlákna ako hlavné zložky cytoskeletu.
Aktínové mikrofilamenty - štruktúra, funkcia
Aktínové mikrofilamenty sú polymérne vláknité útvary s priemerom 6-7 nm, pozostávajúce z aktínového proteínu. Tieto štruktúry sú vysoko dynamické: na konci mikrofilamentu privrátenom k plazmatickej membráne (plus-end) je aktín polymerizovaný z jeho monomérov v cytoplazme, zatiaľ čo depolymerizácia prebieha na opačnom (mínus-end).
Mikrovlákna, teda majú štrukturálnu polaritu: rast vlákna prichádza z plusového konca, skrátenie - z mínusového konca.
Organizácia a fungovanie aktínový cytoskelet sú poskytované množstvom aktín-viažucich proteínov, ktoré regulujú procesy polymerizácie -depolymerizácie mikrofilamentov, viažu ich na seba a dodávajú kontraktilné vlastnosti.
Medzi takéto bielkoviny zvláštny význam majú myozíny.
Interakcia jeden z ich rodiny, myozín II s aktínom, je základom svalovej kontrakcie a v nesvalových bunkách prepožičiava aktínovým mikrofilamentom kontraktilné vlastnosti – schopnosť mechanického namáhania. Táto schopnosť hrá mimoriadne dôležitú úlohu pri všetkých interakciách lepidla.
Formovanie nového aktínové mikrofilamenty v bunke dochádza ich rozvetvením z predchádzajúcich filamentov.
Aby sa nové mikrovlákno mohlo vytvoriť, je potrebné akési „semienko“. Kľúčovú úlohu pri jeho tvorbe zohráva proteínový komplex Af 2/3, ktorý zahŕňa dva proteíny, ktoré sú veľmi podobné aktínovým monomérom.
Bytie aktivovaný sa komplex Af 2/3 pripojí na laterálnu stranu už existujúceho aktínového mikrofilamenta a zmení jeho konfiguráciu, čím nadobudne schopnosť pripojiť k sebe ďalší aktínový monomér.
Takto sa objaví „semeno“, ktoré iniciuje rýchly rast nového mikrofilamentu, odvetvuje bočnú stranu starého vlákna pod uhlom asi 70°, čím sa v bunke vytvorí rozvetvená sieť nových mikrofilamentov.
Rast jednotlivých filamentov sa čoskoro skončí, filament sa rozloží na samostatné aktínové monoméry obsahujúce ADP, ktoré po nahradení ADP ATP v nich opäť vstupujú do polymerizačnej reakcie.
Aktínový cytoskelet hrá kľúčovú úlohu pri prichytávaní buniek k extracelulárnej matrici a k sebe navzájom, pri tvorbe pseudopódií, pomocou ktorých sa bunky môžu šíriť a pohybovať sa smerovo.
- Návrat do sekcie " onkológia"
- Metylácia supresorových génov ako príčina hemoblastózy - krvných nádorov
- Telomeráza - syntéza, funkcie
- Teloméra – molekulárna štruktúra
- Aký je telomérový efekt držania tela?
- Alternatívne spôsoby predlžovania telomér u ľudí - imortalizácia
- Význam telomerázy v diagnostike nádorov
- Liečba rakoviny ovplyvnením telomérov a telomerázy
- Telomerizácia buniek – nevedie k malígnej transformácii
- Bunková adhézia - dôsledky porušenia adhéznych interakcií
- Aktínové mikrofilamenty - štruktúra, funkcia
Mikrovlákna(tenké filamenty) - súčasť cytoskeletu eukaryotických buniek. Sú tenšie ako mikrotubuly a sú štrukturálne tenké proteínové vlákna s priemerom asi 6 nm.
Hlavným proteínom v ich zložení je aktín... Myozín možno nájsť aj v bunkách. Vo zväzku zabezpečujú pohyb aktín a myozín, hoci v bunke to môže urobiť samotný aktín (napríklad v mikroklkoch).
Každé mikrovlákno pozostáva z dvoch skrútených reťazcov, z ktorých každý pozostáva z molekúl aktínu a iných proteínov v menšom množstve.
V niektorých bunkách tvoria mikrofilamenty pod cytoplazmatickou membránou zväzky, oddeľujú mobilné a nehybné časti cytoplazmy a podieľajú sa na endo- a exocytóze.
Funkcie majú tiež zabezpečiť pohyb celej bunky, jej komponentov atď.
Medziľahlé vlákna(nenachádzajú sa vo všetkých eukaryotických bunkách, nenachádzajú sa v rade skupín živočíchov a všetkých rastlín) sa líšia od mikrofilament väčšou hrúbkou, ktorá je asi 10 nm.
Mikrofilamenty, ich zloženie a funkcie
Môžu sa nahromadiť a zrútiť z ktoréhokoľvek konca, zatiaľ čo tenké vlákna sú polárne, sú zostavené z plusového konca a demontované z mínusového konca (rovnako ako mikrotubuly).
Existujú rôzne typy intermediárnych filamentov (líšiacich sa v zložení bielkovín), z ktorých jeden sa nachádza v bunkovom jadre.
Proteínové vlákna tvoriace medziľahlé vlákno sú antiparalelné.
To vysvetľuje nedostatok polarity. Na koncoch vlákna sú globulárne proteíny.
Vytvárajú akýsi plexus okolo jadra a rozchádzajú sa na perifériu bunky. Zabezpečte klietku schopnosť odolávať mechanickému namáhaniu.
Hlavným proteínom je aktín.
Aktínové mikrofilamenty.
Mikrofilamenty vo všeobecnosti.
Nachádza sa vo všetkých eukaryotických bunkách.
Miesto
Mikrofilamenty tvoria zväzky v cytoplazme mobilných živočíšnych buniek a tvoria kortikálnu vrstvu (pod plazmatickou membránou).
Hlavným proteínom je aktín.
- Nehomogénny proteín
- Nachádza sa v rôznych izoformách, kódovaných rôznymi génmi
Cicavce majú 6 aktínov: jeden v kostrovom svale, jeden v srdcovom svale, dva typy v hladkom, dva nesvalové (cytoplazmatické) aktíny = univerzálna zložka akýchkoľvek buniek cicavcov.
Všetky izoformy sú podobné v aminokyselinových sekvenciách, iba koncové oblasti sú variantné (určujú rýchlosť polymerizácie, NEOvplyvňujú kontrakciu)
Vlastnosti aktínu:
- M = 42 tisíc;
- v monomérnej forme má formu globule obsahujúcej molekulu ATP (G-aktín);
- polymerizácia aktínu => tenká fibrila (F-aktín, je plochá špirálová páska);
- aktínové MF sú polárne vo svojich vlastnostiach;
- pri dostatočnej koncentrácii začne G-aktín spontánne polymerizovať;
- veľmi dynamické konštrukcie, ktoré sa ľahko rozoberajú a montujú.
Počas polymerizácie (+) sa koniec mikrofilamentu rýchlo naviaže na G-aktín => rastie rýchlejšie
(-) koniec.
Nízka koncentrácia G-aktínu => F-aktínu začína rozumieť.
Kritická koncentrácia G-aktínu => dynamická rovnováha (mikrofilament má konštantnú dĺžku)
Monoméry s ATP sú pripojené k rastúcemu koncu, počas polymerizácie dochádza k hydrolýze ATP a monoméry sa viažu s ADP.
Molekuly aktín + ATP navzájom silnejšie interagujú ako monoméry viazané na ADP.
Stabilita fibrilárneho systému je zachovaná:
- proteín tropomyozín (spevňuje);
- filamín a alfa-aktinín.
Mikrovlákna
Vytvorte priečne svorky medzi f-aktínovými vláknami => komplexná trojrozmerná sieť (dodáva cytoplazme gélovitý stav);
- Proteíny, ktoré sa pripájajú na konce fibríl, čím bránia demontáži;
- Fimbrin (zviazať vlákna do zväzkov);
- Komplex s myozínmi = aktomyozínový komplex schopný kontrakcie pri štiepení ATP.
Funkcie mikrofilamentov v nesvalových bunkách:
Byť súčasťou kontraktilného aparátu;
Hlavnými svalovými proteínmi sú aktín a myozín
Hmotou svalových fibríl je voda (75 %) a bielkoviny (viac ako 20 %). Hlavnými predstaviteľmi svalových bielkovín sú aktín a myozín, z ktorých 55 % tvorí myozín.
Tento proteín (MW 460 kDa) má formu asymetrického hexaméru. Molekula myozínu má predĺženú časť, ktorá pozostáva z dvoch špirál navinutých jedna na druhej. Každá špirála má na jednom konci guľovú hlavu. Hexamér (6 podjednotiek) obsahuje jeden pár ťažkých reťazcov (MW 200 kDa) a dva páry ľahkých reťazcov (MW 15-27 kDa). Ťažké reťazce pozostávajú z lineárne predĺženej a-helikálnej C-koncovej domény (1300 aminokyselinových zvyškov) a globulárnej N-koncovej domény (približne 800 aminokyselinových zvyškov). Dve a-helikálne domény patriace dvom ťažkým reťazcom tvoria spolu stabilnú supercoiled štruktúru s dvoma globulárnymi hlavami (obrázok 17.8).
Kompletná molekula myozínu obsahuje aj 4 relatívne malé polypeptidové reťazce (MW 16-24 kDa), ktoré sú spojené s globulárnymi hlavami. Na rozdiel od aktínu má myozín kostrového svalstva enzymatickú aktivitu a katalyzuje hydrolýzu ATP väzbou na F-aktín. Všetky ľahké reťazce viažu Ca 2+, sú fosforylované pomocou špeciálnej kinázy a vo všeobecnosti sa podieľajú na regulácii aktivity myozín ATPázy.
Obrázok 17.8... Schematické znázornenie štruktúry hrubých nití. Je znázornená priestorová konfigurácia myozínu.
V molekule myozínu je niekoľko funkčne dôležitých miest. Neďaleko od stredu lineárnej nadzávitnicovej zóny je miesto, kde je molekula štiepená trypsínom. Tento enzým rozdeľuje molekulu na 2 časti: jedna obsahuje globulárne hlavy a časť nadzávitnicovej zóny; druhá pozostáva zo zostávajúcej časti nadzávitnicovej zóny od C-konca. Časť obsahujúca hlavu bola nazvaná "ťažký meromyozín" (MW 350 kDa). C-koncový fragment sa nazýva "ľahký meromyozín" (MW 125 kDa).
Význam miesta pôsobenia trypsínu na molekulu myozínu spočíva v tom, že sa prekvapivo zhoduje s miestom v molekule myozínu, ktoré funguje ako akýsi pánt premieňajúci chemickú energiu ATP na čisto mechanický jav kontrakcie. - relaxácia. Ďalšie dôležité miesto s podobnou úlohou je ovplyvnené ďalším proteolytickým enzýmom, papaínom. Papaín štiepi molekulu myozínu veľmi blízko guľovitých hlavičiek. Ukázalo sa, že dva fragmenty a práve ten, kde sa nachádza hlava, vykazuje aktivitu ATP-ázy.
Z myozínu sa tvoria hrubé vlákna. Hrubé vlákno pozostáva z približne 400 molekúl myozínu, 200 na každej strane línie M. Tieto molekuly sú držané vo zväzku proteínom C ("základný" proteín), proteínom M-línie a hydrofóbnou interakciou medzi sebou navzájom. V bode lokalizovanom v mieste pôsobenia trypsínu sa ťažký meromyozín odchyľuje od hlavnej osi hrubého vlákna a vytvára ostrý uhol. Vďaka tomu sa hlavička tesne približuje k aktínu tenkých filamentov lokalizovaných v priestore medzi hrubými filamentmi. Najdôležitejšou molekulárnou udalosťou pred svalovou kontrakciou je regulovaná väzba myozínových hlavičiek na aktín jemných vlákien. Následne dochádza k rýchlej zmene konformácie myozínu okolo už spomínaných zvláštnych „pántových“ bodov a s tým súvisiaci aktín sa posúva v smere M-čiary.
Podiel aktínu na celkovej hmote svalových bielkovín je 25%. Je to globulárny proteínový monomér s molekulovou hmotnosťou 43 kDa, nazývaný G-aktín. V prítomnosti horčíkových iónov a fyziologickej koncentrácie iónov v roztoku G-aktín polymerizuje za vzniku nerozpustného vlákna nazývaného F-aktín (obrázok 17.9). Dva F-aktínové polyméry sú navinuté na seba špirálovitým spôsobom. Takto vzniká základná štruktúra jemnej nite. F-aktínové vlákno má hrúbku 6-7 nm a opakujúcu sa štruktúru s periodicitou 35,5 nm. Ani G- ani F-aktín nemá žiadnu katalytickú aktivitu.
Ryža. 17.9.Štruktúra F-aktínu
Každá G-aktínová podjednotka má väzbové miesto ATP/ADP, ktoré sa podieľa na polymerizácii jemného vlákna. Po ukončení polymerizácie je tenká niť prekrytá a stabilizovaná proteínom - b-aktinínom. Okrem väzbového miesta nukleotidu má každá molekula G-aktínu vysokoafinitné väzbové miesto myozínovej hlavy. Jeho činnosť v kostrových a srdcových svaloch je regulovaná ďalšími jemnými vláknitými proteínmi. Ďalšie proteíny teda riadia kontraktilný cyklus.
