Контрактилни протеини: функции, примери. Контрактилни протеини Функцията на протеините се осигурява от актин миозин

Протеиновият състав на мускулната тъкан е много сложен. Той е изследван от много учени от дълго време. Основателят на вътрешната биохимия А. Я. Данилевски, изучавайки протеините на мускулната тъкан, даде правилна представа за физиологичната роля на редица протеини и за значението на контрактилния протеин миозин, съдържащ се в миофибрилите.
По-късно миозинът е изследван от V. A. Engelgardt, I. I. Ivanov и други съветски учени. Голям принос в изучаването на мускулната контракция има унгарският учен Сент-Йорги. Друг унгарски учен, Straub, откри мускулния протеин актин.
Изследването на мускулната тъкан трябва да започне с протеини, тъй като те представляват около 80% от сухия остатък на мускулната тъкан. В съответствие с морфологичната структура на мускулните влакна протеините се разпределят, както следва:

От горната диаграма може да се види, че протеиновият състав на мускулната тъкан е много разнообразен. Саркоплазмата съдържа четири протеина: миоген, миоалбумин, глобулин X и миоглобин. Миофибрилите съдържат комплекс от актин и миозин, наречен актомиозин. Всички протеини на саркоплазмата се наричат вътреклетъчни, а протеините на сарколемата - извънклетъчни.Ядрата съдържат нуклеопротеини, сарколемата съдържа колаген и еластин. Ако вземем предвид, че в мускулната тъкан освен това все още има значително количество различни ензими и всеки от тях е специален протеин, тогава протеиновият състав на мускулната тъкан се оказва още по-сложен.

Миозин

Миозинът е основният протеин в мускулната тъкан. Той представлява почти половината от всички мускулни протеини и се намира в мускулите на всички бозайници, птици и риби. от хранителна стойносттова е пълен протеин. В табл. 7 показва аминокиселинния състав на говеждия миозин.

Миозинът е подробно проучен от съветски биохимици, които откриват, че той е не само структурен протеин на мускулната тъкан, тоест протеин, участващ в изграждането на клетката, но и ензим, аденозинтрифосфатаза, който катализира реакцията на хидролиза на АТФ. Това произвежда ADP (аденозин дифосфорна киселина) и фосфорна киселина и освобождава голямо количество енергия, използвана при мускулната работа.
Миозинът е получен в чиста кристална форма. Неговото молекулно тегло е много голямо, приблизително 1,5 млн. Кристалният миозин, при пълно отсъствие на соли, е идеално разтворим във вода. Но, достатъчно е да добавите незначително количество сол към водата, например натриев хлорид, тъй като тя напълно губи способността си да се разтваря и разтварянето настъпва вече при концентрация на натриев хлорид от около 1%. Въпреки това, по отношение на соли, като амониев сулфат, миозинът се държи като типичен глобулин.
При извличане на месни протеини с вода миозинът не преминава в разтвор. При обработката на месото със солеви разтвори се намира в екстракта от сол. Когато физиологичният разтвор на миозин се разрежда с вода, концентрацията на сол намалява и миозинът започва да се утаява. Миозинът се изсолява при пълно насищане с натриев хлорид и магнезиев сулфат (осоляването се извършва с кристална сол, в противен случай е невъзможно да се постигне пълно насищане).
Изоелектричната точка на миозина е при pH 5,4-5,5.
Миозинът има способността да влиза в специални връзки с различни вещества, предимно с протеини, с образуването на комплекси. Специална роля в дейността на мускулите играе комплексът на миозин с актин - актомиозин.

актин и актомиозин

Актиновият протеин може да съществува в две форми: фибриларен и глобуларен. В покойния мускул актинът е във фибриларна форма; с мускулна контракция, тя става глобуларна. Аденозинтрифосфорната киселина и солите са от голямо значение в тази трансформация.
Мускулната тъкан съдържа 12-15% актин. Преминава в разтвор при продължителна екстракция със солеви разтвори; при краткотрайна екстракция остава в стромата. Молекулното тегло на актина е около 75 000.
При смесване на разтвори на актин и миозин се образува комплекс, наречен актомиозин, от който са изградени основно миофибрилите. Този комплекс е силно вискозен, способен да се свие рязко при определени концентрации на калиеви и магнезиеви йони (0,05 m KCl > и 0,001 m MgCl2) в присъствието на аденозин трифосфат. При по-високи концентрации на сол (0,6 M KCl), актомиозинът се разлага на актин и миозин, когато се добави АТФ. Вискозитетът на разтвора е значително намален.
Според Szent Giorgi съкращението на актомиозина под действието на АТФ е в основата на съкращението на жив мускул.
Актомиозинът, като истински глобулин, е неразтворим във вода. При обработката на месото със солеви разтвори актомиозинът с неопределено съдържание на актин преминава в разтвора в зависимост от продължителността на екстракцията.

Глобулин X

Мускулната тъкан съдържа около 20% глобулин X от общото количество протеин. Това е типичен глобулин, т.е. не се разтваря във вода, но се разтваря в физиологични разтвори със средна концентрация; утайки от разтвори при полунасищане с амониев сулфат (1 обем протеинов разтвор и 1 обем наситен разтвор на амониев сулфат), натриев хлорид при пълно насищане.

Миоген

Мускулната тъкан съдържа около 20% миоген от общото количество протеин. Не може да се припише на типичните албумини или глобулини, тъй като се разтваря във вода, не е достатъчно осолено с натриев хлорид и магнезиев сулфат, когато е наситено (кристална сол), в същото време се утаява с амониев сулфат при 2/3 насищане ( 1 обем протеинов разтвор и 2 обема наситен разтвор на амониев сулфат). Този протеин е получен в кристална форма. Молекулното тегло на миогена е 150 000.
V. A. Engelgardt откри в myogen способността да катализира една от най-важните реакции, протичащи в процеса на гликолиза на мускулната тъкан. Това откритие е първото, което показва, че структурните протеини, т.е. протеините, участващи в изграждането на тъканите, могат да имат ензимна активност.

Миоалбумин

Мускулната тъкан съдържа около 1-2% миоалбумин от общото количество протеин. Това е типичен албумин, т.е. той се разтваря във вода, не се утаява с натриев хлорид, когато е наситен, но се утаява с амониев сулфат.

Миоглобин

Миоглобинът е сложен хромопротеинов протеин с молекулно тегло 16 900. При хидролиза той се разпада на глобиновия протеин и непротеиновата хем група. Миоглобинът оцветява мускулите в червено; различава се от хемоглобина по протеиновата си част; имат една и съща протетична група.
При окисляване хемът се превръща в хематин, а в присъствието на солна киселина - в хемин. По съдържанието на хемин може да се съди за количеството миоглобин в мускулната тъкан.
Съдържанието на хемин в мускулите на говедата варира от 42 до 60 mg на 100 g тъкан; в мускулите на прасетата е много по-малко - от 22 до 42 mg на 100 g тъкан, така че те са по-слабо оцветени.
Миоглобинът, подобно на кръвните пигменти, има характерен абсорбционен спектър.
Принципът за получаване на абсорбционни спектри на оцветени вещества, по-специално месо и кръвни пигменти, е, че светлинната енергия, преминаваща през пигментен разтвор, се абсорбира от този разтвор. В този случай се получава така наречената абсорбция (поглъщане) на светлината, която може да бъде открита със спектроскоп.
Характерните ивици на поглъщане на мускулната тъкан и кръвните пигменти варират от 400 до 700 микрона. В този интервал вълните се възприемат от нашето око и можем да видим тъмни ивици в спектъра през спектроскопа, резултат от абсорбцията на светлина с определена дължина на вълната.

Поглъщането на светлина от цветни вещества може да се определи количествено със спектрофотометър. Получените резултати обикновено се изразяват графично. В този случай по абсцисната ос се нанася дължината на вълната на светлината, а по ординатната ос - процентът на светлината, преминала през разтвора. Колкото по-малко светлина премина, толкова повече се погълна от цветното му вещество. Общото пропускане на светлина от разтвора се приема за 100%.
На фиг. 10 показва абсорбцията (поглъщането) на светлина от разтвор на оксимиоглобин; това показва, че оксимиоглобинът има две ясно изразени характерни ленти на абсорбция във видимата област на спектъра, т.е. две области, в които той пропуска светлина най-малко и следователно абсорбира светлината най-много. Максимумите на тези участъци са при две дължини на вълната; λ 585 mmk и λ 545 mmk,
На фиг. 11 показва спектрофотометричната крива на оксихемоглобина за сравнение.
Миоглобинът има по-голяма способност да се свързва с кислорода от кръвния хемоглобин. Миоглобинът доставя кислород на мускулната тъкан. Работещите мускули съдържат повече миоглобин, тъй като окисляването протича по-интензивно в тях. Известно е, че мускулите на краката са по-силно оцветени от гръбния мускул; мускулите на работещите волове също са по-силно оцветени от неработните животни. Това е особено забележимо при птиците, гръдни мускуликоито като неработещи почти не се боядисват.

колаген и еластин

Колагенът и еластинът са протеини на съединителната тъкан, които са неразтворими във вода и физиологични разтвори. Те образуват сарколемата - най-тънката обвивка на мускулното влакно.

Нуклеопротеини

Нуклеопротеините са протеини, които изграждат клетъчното ядро. Тяхната характерна особеност е способността да се разтварят в разтвори на слаби основи. Това се дължи на факта, че тяхната молекула съдържа простетична група, която има киселинни свойства.

Разделяне на мускулни протеини

Когато мускулната тъкан се третира с физиологични разтвори със средна концентрация, нейните протеини могат да бъдат разделени на стромални протеини и плазмени протеини. Стромата се разбира като структурна основа на мускулна тъкан, неразтворима във физиологичен разтвор, която се състои главно от сарколемни протеини (виж диаграмата).

Разтворимостта на вътреклетъчните протеини на мускулната тъкан е различна. Например, актомиозин и глобулин X не се разтварят във вода и се утаяват по-лесно от солеви разтвори от амониев сулфат и натриев хлорид, отколкото миоген. Myogen се разтваря във вода като миоалбумин, но се различава от него по изсоляването.
Разтворимостта на протеините на мускулната тъкан в солеви разтвори с неутрална реакция и тяхното утаяване са показани в табл. осем.

При осоляване, варене и други видове технологична обработка на месото има загуба на протеинови вещества. Стойностите на загубите на протеини се дължат на различната им разтворимост и седиментация.
Познавайки свойствата на протеините, е възможно да се изберат такива условия, при които загубите ще бъдат най-малко. Ето защо трябва да се обърне специално внимание на изследването на тези свойства на протеините.

Има пет основни места, където може да се приложи действието на актин-свързващи протеини. Те могат да се свържат с актиновия мономер; с "заострен" или бавно нарастващ край на нишката; с "пернат" или бързо растящ край; със страничната повърхност на нишката; и накрая, с две нишки наведнъж, образувайки напречна връзка между тях. В допълнение към тези пет взаимодействия, актин-свързващите протеини могат да бъдат чувствителни или нечувствителни към калций. С такова разнообразие от възможности едва ли е изненадващо, че са открити много актин-свързващи протеини и че някои от тях са способни на няколко вида взаимодействие.

Протеините, които се свързват с мономерите, инхибират образуването на семена, отслабвайки взаимодействието на мономерите един с друг. Тези протеини могат или не могат да намалят скоростта на удължаване, в зависимост от това дали актиновият комплекс с актин-свързващия протеин ще може да се прикрепи към нишките. Профилин и фрагмин са чувствителни към калций протеини, които взаимодействат с актинови мономери. И двете изискват калций, за да се свържат с актина. Комплексът от профилин с мономера може да се изгражда върху вече съществуващи нишки, но комплексът от фрагмин с актин не може. Следователно профилинът инхибира основно нуклеацията, докато фрагминът инхибира както нуклеацията, така и удължаването. От трите нечувствителни към калций протеини, взаимодействащи с актина, два - DNase I и витамин D-свързващ протеин - функционират извън клетката. Физиологичното значение на способността им да се свързват с актин е неизвестно. В мозъка обаче има протеин, който чрез свързване с мономери деполимеризира актиновите нишки; неговият деполимеризиращ ефект се обяснява с факта, че свързването на мономерите води до намаляване на концентрацията на актин, наличен за полимеризация.

„Перистият“ или бързо растящият край на актиновите нишки може да бъде блокиран от така наречените затварящи протеини, както и цитохалазин B или D. Блокиране на точката бързо сглобяванефиламенти, затварящите протеини насърчават нуклеацията, но инхибират удължаването и свързването от край до край на филаменти. Общият ефект е появата на скъсени нишки, което се дължи както на увеличаването на броя на семената, конкуриращи се за свободни мономери, така и на липсата на докинг. Известни са поне четири протеина, които действат по подобен начин в присъствието на калций: гелзолин, вилин, фрагмин и протеин с мол. маса от 90 kDa от тромбоцити. Всички те са в състояние да намалят лаг фазата, дължаща се на нуклеация по време на полимеризацията на пречистени мономери и да скъсят вече образуваните нишки. Има и нечувствителни към калций покриващи протеини. И така, протеини с кей. с тегло 31 и 28 kDa от акантамеба и протеин с мол. 65 kDa от тромбоцитите упражняват своя ефект независимо от наличието или отсъствието на калций.

Друга точка, където протеините могат да взаимодействат с нишките, е "заостреният" или бавно растящият край. Свързването на протеин в него може да инициира нуклеация и да попречи на скачването на нишките. Той също така влияе върху скоростта на удължаване и този ефект зависи от концентрацията на актин. При стойности на последното в диапазона между критичните концентрации за бавнорастящия и бързорастящия край, свързването на протеина към бавния край ще увеличи скоростта на удължаване чрез предотвратяване на загубата на мономери в него. Ако обаче концентрацията на актин надвиши най-високата от критичните, свързването на протеина с бавен край ще доведе до намаляване на общата скорост на удължаване поради блокиране на една от точките на закрепване на мономера. Общият резултат от тези три ефекта (стимулиране на нуклеацията, потискане на докинг и потискане на удължаването) ще бъде увеличаване на броя и намаляване на дължината на нишките. Тези ефекти са подобни на тези, причинени от протеини, които се свързват с "перения" край. Ето защо, за да се определи към кой от двата класа принадлежи даден протеин, т.е. върху кой край на филаментите той действа, е необходимо да се проведат експерименти за конкуренцията на този протеин с тези, за които е известно, че се свързват до бързия край или експерименти с полимеризация върху вече съществуващи семена. Понастоящем е определено само един протеин, който се свързва с "заострения" или бавно растящ край на актиновите филаменти, а именно акументин, съдържащ се в големи количествав макрофагите. Възможно е това да е вярно и за бревин, суроватъчен протеин, който причинява бързо намаляване на вискозитета на разтворите на F-актин, скъсявайки нишките, без да увеличава концентрацията на свободни мономери. Нито бревинът, нито акументинът са нечувствителни към концентрацията на калций.

Четвъртият тип свързване с актинови нишки е свързване към тяхната странична повърхност без последващо зашиване. Прикрепването на протеини към повърхността може както да стабилизира, така и да дестабилизира нишките. Тропомиозинът се свързва по нечувствителен към калций начин и стабилизира F-актина, докато северинът и вилинът се свързват с актиновите филаменти и ги "отрязват" в присъствието на калций.

Но може би най-зрелищните от актин-свързващите протеини са тези, които могат да омрежат актинови нишки заедно и по този начин да причинят образуването на гел. Чрез свързване с F-актин, тези протеини обикновено също индуцират нуклеация. Най-малко четири фибриларни актинови омрежващи протеини са способни да индуцират желиране в отсъствието на калций. Това са а-актинин от тромбоцитите, вилин, фимбрин и актиногелин от макрофагите. Всички те превръщат разтвора на F-актин в твърд гел, способен да възпрепятства движението на металната топка; добавянето на калций води до разтваряне на гела. И четирите изброени протеина са мономерни. В случая на вилин, протеиновата молекула може да бъде разделена на отделни домени: сърцевина, която е чувствителна към калций и способна да свързва и затваря актинови нишки, и глава, която е необходима за омрежване на нишките в отсъствието на калций. Съществуват и множество нечувствителни към калций омрежващи протеини. Два от тях, филамин и актин-свързващ протеин от макрофаги, са хомодимери, състоящи се от дълги, гъвкави протеинови субединици. Muscle a-actiii е друг нечувствителен към калций омрежващ протеин. Винкулинът и протеинът с високо молекулно тегло от клетъчната линия BHK също могат да образуват кръстосани връзки без помощта на допълнителни протеини. В същото време очаровайте морски таралежисам по себе си може да осигури образуването само на тесни, игловидни снопове от актинови нишки и за да предизвика желиране, се нуждае от помощта на протеин с кей. с тегло 220 kDa.

Фамилията спектрин е една от най-интересните в групата на онези омрежващи протеини, които не се влияят директно от калция. Всъщност спектринът е тетрамер (ap)r, открит първоначално в мембранния скелет на еритроцитите. ap-димерите се свързват един с друг "опашка до опашка", докато главите на молекулите остават свободни и могат да взаимодействат с актинови олигомери. А-субединицата на всеки димер може също да взаимодейства с калмодулин, калций-свързващ протеин, участващ в много процеси, регулирани от калций. Все още не е известно какъв ефект има свързването на калмодулин върху активността на спектрин. Спектриноподобни молекули са открити досега в много видове клетки, така че би било по-правилно да се говори за семейството на спектрин. Спектриновата субединица от еритроцитите има мол. маса 240 kDa. Имунологично свързани с нейния протеин със същия кей. маса е открита в повечето от изследваните типове клетки. Mol. маса |3-субединица на спектрин от еритроцити - 220 kDa. В комплекс с протеин с мол. с тегло 240 kDa, реагиращ с антитела срещу а-спектрин, в клетките обаче субединица с мол. с тегло 260 kDa (намира се в крайната мрежа) или, например, 235 kDa (намира се в нервните клетки и други видове клетки). Тези свързани, имунологично кръстосано реактивни комплекси са описани за първи път като отделни протеини и са наречени TW260/240 и фодрин. По този начин, подобно на много други цитоскелетни протеини, протеините от семейство спектрин са тъканно-специфични. Това, че всички тези протеини съдържат калмодулин-свързващ домейн, е установено едва наскоро и какво следва остава да се разбере.

Миозинът е единственият протеин, свързан с актина, способен да генерира механична сила. Механичната работа, произведена от АТФ, е в основата на мускулната контракция и се смята, че осигурява напрежението, развито от фибробластите и други клетки при контакт с извънклетъчния матрикс. Взаимодействието на миозина с актина е много сложно - толкова много, че на него беше посветена отделна книга от тази поредица. Миозинът върши своята работа, като се движи с актин. Миозин-АДФ се свързва с актиновите нишки, настъпва промяна в конформацията на миозина, придружена от освобождаване на АДФ и след това АТФ, ако присъства в разтвора, замества АДФ, освободен от миозина, и предизвиква отделяне на актиновите нишки от миозина. След хидролиза на АТФ може да започне следващият цикъл. Калцият регулира този процес в няколко точки. В някои мускулни клетки той взаимодейства с тропонина, контролирайки свързването на тропомиозина с актина. Твърди се, че такива клетки се регулират на нивото на тънките нишки. В други мускули калцият действа върху молекулата на миозина, или директно, или чрез активиране на ензими, които фосфорилират нейните леки вериги.

В някои немускулни клетки калцият регулира свиването на нивото на сглобяване на миозинова нишка.

Връзката между различните класове актин-свързващи протеини става по-ясна, когато се разглежда от гледна точка на теорията на геловете, предложена от Флори. Тази теория гласи, че ако вероятността от омрежване е достатъчно висока, между полимерите се образува омрежена: триизмерна мрежа. Това предсказва съществуването на "точка на желиране", при която трябва да има рязък преход от разтвор към гел, донякъде математически подобен на такива фазови преходи като топене и изпаряване; по-нататъшното увеличаване на броя на напречните връзки - след точката на желиране - трябва да доведе само до промяна в твърдостта на гела. По този начин протеините, които образуват напречни връзки, ще трансформират вискозния разтвор на F-актин в състояние на гел, а тези протеини, които разрушават нишките или причиняват увеличаване на техния брой, ще започнат да разтварят гела чрез намаляване на средната дължина на полимерите, което не е придружено от увеличаване на броя на напречните връзки: гелът ще се разтвори, когато плътността на разпределението на напречните връзки падне под нивото, определено от точката на желиране. Миозинът може да взаимодейства с гела и да го накара да се свие. Гел теорията е полезна при сравняване на свойствата на актин-свързващи протеини различни класовеи в разработването на изследователски методи, техните функции. Трябва обаче да се има предвид, че теорията на геловете разглежда само изотропни структури и сама по себе си не отчита топологичните характеристики на конкретните системи. Както ще стане ясно от. Освен това топологията на цитоскелета е негова изключително важна характеристика, която теорията на геловете все още не може да предвиди.

Смисленото тълкуване на резултатите от химическото изследване на протеините изисква подробно познаване на условията вътре в клетката, включително точната стехиометрия на всички протеини, свързани с изследваните процеси, и такива регулаторни фактори като pH, pCa,. концентрацията на нуклеотидите, както и, очевидно, фосфолипидния състав на съседните мембрани. В ситуация, в която протеините могат ефективно да индуцират явления в стехиометрия от 1: 500, които носят характеристиките на резки кооперативни преходи, количествените прогнози очевидно се превръщат в съмнителен въпрос.

механичната функция се изпълнява от протеин: хемоглобин, миозин, колаген, меланин или инсулин??? и получи най-добрия отговор

Отговор от Полина Фейгина [гуру]
1.Полимер - високомолекулно съединение, вещество с голямо молекулно тегло (от няколко хиляди до няколко милиона), в което атомите са свързани химически връзки, образуват линейни или разклонени вериги, както и пространствени триизмерни структури. Често мономерът може да бъде разграничен в неговата структура - повтарящ се структурен фрагмент, който включва няколко атома. Полимерът се образува от мономери в резултат на полимеризация. Полимерите включват множество естествени съединения: протеини, нуклеинова киселина, полизахариди, каучук и други органични вещества. В повечето случаи понятието се отнася до органични съединения, но има много неорганични полимери. Голям брой полимери се получават синтетично от най-простите съединения на елементи от естествен произход чрез полимеризация, поликондензация и химични трансформации.
Специални механични свойства:
еластичност - способността за високи обратими деформации с относително малък товар (каучуци);
ниска чупливост на стъкловидни и кристални полимери (пластмаси, органично стъкло);
способността на макромолекулите да се ориентират под действието на насочено механично поле (използва се при производството на влакна и филми).
Характеристики на полимерни разтвори:
висок вискозитет на разтвора при ниска концентрация на полимера;
разтварянето на полимера става през етапа на набъбване.
Специални химични свойства:
способността драстично да променя своите физични и механични свойства под действието на малки количества реагент (вулканизация на каучук, дъбене на кожа и др.).
Специални свойстваполимерите се обясняват не само с голямото им молекулно тегло, но и с факта, че макромолекулите имат верижна структура и имат уникално свойство за неживата природа - гъвкавост.
2. Протеините са сложни високомолекулни природни съединения, изградени от -аминокиселини. Съставът на протеините включва 20 различни аминокиселини, откъдето идва и огромното разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Както от 33 букви от азбуката можем да съставим безкрайно много думи, така и от 20 аминокиселини – безкрайно много протеини. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.
Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно Mr на протеина е от 10 000 до няколко милиона.
Функциите на протеините в организма са разнообразни. Те се дължат до голяма степен на сложността и разнообразието на формите и състава на самите протеини. Протеините са незаменим строителен материал. Една от най-важните функции на протеиновите молекули е пластичността. всичко клетъчни мембранисъдържат протеин, чиято роля тук е разнообразна. Количеството протеин в мембраните е повече от половината от масата.
Много протеини имат контрактилна функция. Това са преди всичко протеините актин и миозин, които са част от мускулните влакна на висшите организми. Мускулните влакна - миофибрилите - са дълги тънки нишки, състоящи се от успоредни по-тънки мускулни нишки, заобиколени от вътреклетъчна течност. В него е разтворена аденозинтрифосфорна киселина (АТФ), необходима за осъществяване на контракцията, гликоген - хранително вещество, неорганични соли и много други вещества, по-специално калций.
Голяма е ролята на протеините в транспорта на веществата в организма. Имайки различни функционални групи и сложна структура на макромолекулите, протеините се свързват и пренасят много съединения с кръвния поток. Това е преди всичко хемоглобинът, който пренася кислорода от белите дробове до клетките. В мускулите друг транспортен протеин, миоглобин, поема тази функция.
Друга функция на протеина е резервната. Съхраняващите протеини включват феритин - желязо, овалбумин - яйчен протеин, казеин - млечен протеин, зеин - протеин от царевично семе.
Регулаторната функция се изпълнява от хормонални протеини.
Хормоните са биологично активни вещества, които влияят на метаболизма. много

Реснички и флагели

Реснички и флагели -органели от особено значение, участващи в процесите на движение, са израстъци на цитоплазмата, чиято основа са количките от микротубули, наречени аксиална нишка или аксонема (от гръцката ос - ос и nema - нишка). Дължината на ресничките е 2-10 микрона, а броят им на повърхността на една ресничеста клетка може да достигне няколкостотин. В единствения вид човешки клетки, които имат флагел - спермата - съдържа само един флагел с дължина 50-70 микрона. Аксонемата се образува от 9 периферни двойки микротубули, една централно разположена двойка; такава структура се описва с формулата (9 x 2) + 2 (фиг. 3-16). Във всяка периферна двойка, поради частично сливане на микротубули, една от тях (А) е пълна, втората (В) е непълна (2-3 димера са споделени с микротубула А).

Централната двойка микротубули е заобиколена от централна обвивка, от която радиалните гънки се отклоняват към периферните дублети (16), който има АТФазна активност.

Биенето на цилиума и флагела се дължи на плъзгането на съседни дублети в аксонема, което се медиира от движението на динеинови дръжки. Мутациите, които причиняват промени в протеините, които изграждат ресничките и флагелите, водят до различни дисфункции на съответните клетки. Със синдрома на Kartagener (синдром на неподвижните реснички), обикновено поради липсата на динеинови дръжки; страдат болните хронични болестидихателна система (свързана с нарушение на функцията за почистване на повърхността на респираторния епител) и безплодие (поради неподвижността на спермата).

Базалното тяло, подобно по структура на центриола, лежи в основата на всяка реснички или флагела. На нивото на апикалния край на тялото микротубулата С на триплета завършва, а микротубулите А и В продължават в съответните микротубули на аксонемата на цилиума или флагела. По време на развитието на ресничките или флагела, базалното тяло играе ролята на матрица, върху която се сглобяват компонентите на аксонема.

Микрофиламенти- тънки протеинови нишки с диаметър 5-7 nm, разположени в цитоплазмата поотделно, под формата на прегради или снопове. В скелетните мускули тънките микрофиламенти образуват подредени снопове чрез взаимодействие с по-дебели миозинови нишки.

Кортиколовата (терминална) мрежа е зона на удебеляване на микрофиламенти под плазмолемата, характерна за повечето клетки. В тази мрежа микрофиламентите са преплетени и „омрежени“ помежду си с помощта на специални протеини, най-често срещаният от които е филаминът. Кортикалната мрежа предотвратява рязката и внезапна деформация на клетката при механични въздействия и осигурява плавни промени в нейната форма чрез преструктуриране, което се улеснява от ензими, разтварящи (трансформиращи) актин.

Прикрепването на микрофиламенти към плазмалемата се осъществява поради връзката им с нейните интегрални ("котвени") интегринови протеини) - директно или чрез редица междинни протеини талин, винкулин и α-актинин (виж фиг. 10-9). В допълнение, актиновите микрофиламенти са прикрепени към трансмембранни протеини в специфични области на плазмената мембрана, наречени адхезионни връзки или фокални връзки, които свързват клетките една с друга или клетките с компоненти на междуклетъчното вещество.

Актинът, основният протеин на микрофиламентите, се среща в мономерна форма (G- или глобуларен актин), който е способен да полимеризира в дълги вериги (F- или фибриларен актин) в присъствието на cAMP и Ca2+. Обикновено молекулата на актина има формата на две спирално усукани нишки (виж Фиг. 10-9 и 13-5).

В микрофиламентите актинът взаимодейства с редица актин-свързващи протеини (до няколко десетки вида), които изпълняват различни функции. Някои от тях регулират степента на полимеризация на актина, други (например филамин в кортикалната мрежа или фимбрин и вилин в микровила) насърчават свързването на отделни микрофиламенти в системи. В немускулните клетки актинът представлява приблизително 5–10% от протеиновото съдържание, като само около половината от него е организиран във филаменти. Микрофиламентите са по-устойчиви на физическа и химическа атака от микротубулите.

Функции на микрофиламентите:

(1) осигуряване на контрактилитета на мускулните клетки (при взаимодействие с миозин);

(2) осигуряване на функции, свързани с кортикалния слой на цитоплазмата и плазмолемата (екзо- и ендоцитоза, образуване на псевдоподии и клетъчна миграция);

(3) движение в цитоплазмата на органели, транспортни везикули и други структури поради взаимодействие с определени протеини (минимиозин), свързани с повърхността на тези структури;

(4) осигуряване на определена твърдост на клетката поради наличието на кортикална мрежа, която предотвратява действието на деформации, но сама по себе си, докато се преструктурира, допринася за промени във формата на клетката;

(5) образуване на контрактилна констрикция по време на цитотомия, която завършва клетъчното делене;

(6) образуване на основата ("рамка") на някои органели (микровили, стереоцилии);

(7) участие в организацията на структурата на междуклетъчните връзки (обграждащи десмозоми).

Микровилите са подобни на пръсти израстъци на клетъчната цитоплазма с диаметър 0,1 µm и дължина 1 µm, които се основават на актинови микрофиламенти. Микровилите осигуряват многократно увеличаване на повърхността на клетката, върху която се извършва разграждането и абсорбцията на веществата. На апикалната повърхност на някои клетки, активно участващи в тези процеси (в епитела на тънките черва и бъбречните тубули), има до няколко хиляди микровили, които заедно образуват граница на четката.

Ориз. 3-17. Схема на ултраструктурна организация на микровили. AMP, актинови микрофиламенти; AB, аморфно вещество (от апикалната част на микроворса); F, V, фимбрин и вилин (протеини, които образуват кръстосани връзки в AMP снопа); mm, минимиозинови молекули (прикрепващи AMP снопа към microvillus plasmolemma); TS, терминална мрежа AMP, C - спектринови мостове (прикрепват TS към плазмолемата), MF - миозинови нишки, IF - междинни нишки, GK - гликокаликс.

Рамката на всяка микровила се формира от сноп, съдържащ около 40 микрофиламента, разположени по дългата му ос (фиг. 3-17). В апикалната част на микровилите този сноп е фиксиран в аморфно вещество. Неговата твърдост се дължи на кръстосани връзки на протеини фимбрин и вилин, от вътрешната страна снопът е прикрепен към плазмолемата на микровилуса чрез специални протеинови мостове (минимиозинови молекули. В основата на микровилуса микрофиламентите на снопа са вплетени в крайна мрежа, сред елементите на която има миозинови нишки , Взаимодействието на актинови и миозинови нишки на крайната мрежа е вероятно , определя тона и конфигурацията на микровилите.

стереоцилия- модифицирани дълги (в някои клетки - разклонени) микроворси - се откриват много по-рядко от микроворси и, подобно на последните, съдържат пакет от микрофиламенти.

⇐ Предишна123

Прочетете също:

Микрофиламенти, микротубули и междинни филаменти като основни компоненти на цитоскелета.

Актинови микрофиламенти – структура, функции

актинови микрофиламентиса полимерни нишковидни образувания с диаметър 6-7 nm, състоящи се от актинов протеин. Тези структури са силно динамични: в края на микрофиламента, обърнат към плазмената мембрана (плюс край), актинът се полимеризира от своите мономери в цитоплазмата, докато в противоположния край (минус край) настъпва деполимеризация.
Микрофиламенти, по този начин, имат структурна полярност: растежът на нишката идва от плюс края, скъсяването - от минус края.

Организация и функциониране актинов цитоскелетса снабдени с редица актин-свързващи протеини, които регулират процесите на полимеризация-деполимеризация на микрофиламентите, свързват ги един с друг и придават контрактилни свойства.

Сред тези протеини специално значениеимат миозини.

Взаимодействиеедин от тяхното семейство - миозин II с актин е в основата на мускулната контракция, а в немускулните клетки дава на актиновите микрофиламенти контрактилни свойства - способността за механичен стрес. Тази способност играе изключително важна роля във всички адхезивни взаимодействия.

Образуване на нов актинови микрофиламентив клетката става чрез разклоняването им от предходните нишки.

За да се образува нов микрофиламент, е необходимо своеобразно "семе". Ключова роля в образуването му играе протеиновият комплекс Aph 2/3, който включва два протеина, много подобни на актинови мономери.

Битие активиран, комплексът Aph 2/3 се прикрепя към страничната страна на съществуващия актинов микрофиламент и променя конфигурацията си, придобивайки способността да прикрепи друг актинов мономер към себе си.

По този начин се появява "семе", което инициира бързия растеж на нов микрофиламент, който се разклонява от страната на стария филамент под ъгъл от около 70°, като по този начин образува широка мрежа от нови микрофиламенти в клетката.

Растежът на отделните нишки скоро завършва, нишката се разглобява на отделни ADP-съдържащи актинови мономери, които след заместването на ADP с ATP в тях отново влизат в реакцията на полимеризация.

Актинов цитоскелетиграе ключова роля в прикрепването на клетките към извънклетъчния матрикс и една към друга, в образуването на псевдоподии, с помощта на които клетките могат да се разпространяват и да се движат насочено.

— Връщане към раздела «онкология"

Метилирането на супресорни гени като причина за хемобластози - кръвни тумори
Теломераза - синтез, функции
Теломер - молекулярна структура
Какъв е ефектът на теломерната позиция?
Алтернативни начини за удължаване на теломерите при хората - обезсмъртяване
Стойността на теломераза в диагностиката на тумори
Методи за лечение на рак чрез въздействие върху теломерите и теломераза
Теломеризация на клетките – не води до злокачествена трансформация
Клетъчна адхезия - последствия от нарушаване на адхезивните взаимодействия
Актинови микрофиламенти – структура, функции

Микрофиламенти(тънки филаменти) - компонент на цитоскелета на еукариотните клетки. Те са по-тънки от микротубулите и са структурно тънки протеинови нишкиоколо 6 nm в диаметър.

Техният основен протеин е актин. Миозинът може да се намери и в клетките. В сноп актинът и миозинът осигуряват движение, въпреки че в клетката един актин може да направи това (например в микровили).

Всеки микрофиламент се състои от две усукани вериги, всяка от които се състои от актинови молекули и други протеини в по-малки количества.

В някои клетки микрофиламентите образуват снопове под цитоплазмената мембрана, разделят подвижните и неподвижните части на цитоплазмата и участват в ендо- и екзоцитоза.

Също така функциите са да осигурят движението на цялата клетка, нейните компоненти и т.н.

Междинни нишки(не се срещат във всички еукариотни клетки, не се срещат в редица групи животни и всички растения) се различават от микрофиламентите с по-голяма дебелина, която е около 10 nm.

Микрофиламенти, техният състав и функции

Те могат да се изграждат и разрушават от двата края, докато тънките нишки са полярни, сглобяването им е от "плюсовия" край, а разглобяването - от "минус" (подобно на микротубулите).

Съществуват различни видове междинни нишки (различават се по протеинов състав), една от които се съдържа в клетъчното ядро.

Белтъчните нишки, които образуват междинната нишка, са антипаралелни.

Това обяснява липсата на полярност. В краищата на нишката има глобуларни протеини.

Те образуват нещо като плексус близо до ядрото и се отклоняват към периферията на клетката. Осигурете на клетката способността да издържа на механични натоварвания.

Основният протеин е актин.

актинови микрофиламенти.

микрофиламенти като цяло.

Намира се във всички еукариотни клетки.

Местоположение

Микрофиламентите образуват снопове в цитоплазмата на подвижните животински клетки и образуват кортикален слой (под плазмената мембрана).

Основният протеин е актин.

Хетерогенен протеин
Среща се в различни изоформи, кодирани от различни гени

Бозайниците имат 6 актина: един в скелетния мускул, един в сърдечния мускул, два вида в гладкия, два немускулни (цитоплазмени) актина = универсален компонент на всяка клетка на бозайник.

Всички изоформи са сходни по отношение на аминокиселинните последователности, само крайните участъци са вариантни (те определят скоростта на полимеризация, НЕ влияят на свиването)

Актинови свойства:

М=42 хил.;
в мономерна форма изглежда като глобула, съдържаща ATP молекула (G-актин);
полимеризация на актин => тънък фибрил (F-актин, е нежна спирална лента);
актиновите МФ са полярни по своите свойства;
при достатъчна концентрация G-актинът започва спонтанно да се полимеризира;
много динамични структури, които лесно се разглобяват и сглобяват.

По време на полимеризация (+), краят на микрофиламента бързо се свързва с G-актин => расте по-бързо

(-) край.

Малка концентрация на G-актин => F-актинът започва да се разглобява.

Критична концентрация на G-актин => динамично равновесие (микрофиламентът има постоянна дължина)

Мономерите с АТФ са прикрепени към нарастващия край, по време на полимеризацията настъпва хидролиза на АТФ, мономерите се свързват с АДФ.

Молекулите на актин + АТФ взаимодействат по-силно една с друга, отколкото свързаните с ADP мономери.

Стабилността на фибриларната система се поддържа:

протеин тропомиозин (дава твърдост);
филамин и алфа-актинин.

Микрофиламенти

Те образуват напречни скоби между f-актиновите филаменти => сложна триизмерна мрежа (придава гелообразно състояние на цитоплазмата);

Протеини, прикрепени към краищата на фибрилите, предотвратяващи разглобяването;
Фимбрин (свързва нишките в снопове);
Миозинов комплекс = акто-миозинов комплекс, способен да се свива, когато АТФ се разгражда.

Функции на микрофиламентите в немускулни клетки:

Бъдете част от контрактилния апарат;

Основните мускулни протеини са актин и миозин.

Масата на мускулните фибрили е вода (75%) и протеини (повече от 20%). Основните представители на мускулните протеини са актин и миозин, сред които миозинът представлява 55%.

Този протеин (MM 460 kDa) има формата на асиметричен хексамер. Молекулата на миозина има удължена част, състояща се от две спирали, навити една върху друга. Всяка спирала има кълбовидна глава в единия край. Хексамерът (6 субединици) включва една двойка тежки вериги (MM 200 kDa) и две двойки леки вериги (MM 15-27 kDa). Тежките вериги се състоят от линейно удължен а-спирален С-краен домен (1300 аминокиселинни остатъка) и глобуларен N-краен домен (около 800 аминокиселинни остатъка). Два а-спирални домена, принадлежащи към две тежки вериги, образуват заедно стабилна суперспирална структура с две кълбовидни глави (фиг. 17.8).

Пълната миозинова молекула също съдържа 4 относително малки полипептидни вериги (MM 16-24 kDa), които са свързани с глобуларни глави. За разлика от актина, миозинът на скелетните мускули има ензимна активност и катализира хидролизата на АТФ чрез свързване с F-актина. Всички леки вериги се свързват с Ca 2+, фосфорилират се от специална киназа и като цяло участват в регулирането на активността на миозиновата АТФаза.

Фиг.17.8. Схематично представяне на структурата на дебелите нишки. Показана е пространствената конфигурация на миозина.

В молекулата на миозина има няколко функционално важни области. Недалеч от средата на линейната свръхнавита зона има място, където молекулата се разцепва под действието на трипсин. Този ензим, така да се каже, разрязва молекулата на 2 части: едната съдържа кълбовидни глави и някаква част от супернавитата зона; другият се състои от останалата част от супернавитата зона от страната на С-края. Частта, съдържаща главата, се нарича "тежък меромиозин" (MM 350 kDa). С-терминалният фрагмент се нарича "лек меромиозин" (MM 125 kDa).

Значението на мястото на действие на трипсина върху молекулата на миозина се крие във факта, че то изненадващо съвпада с мястото в молекулата на миозина, което работи като вид панта, превръщайки химическата енергия на АТФ в чисто механичен феномен на свиване - релаксация. Друго важно място, което изпълнява подобна роля, е подложено на действието на друг протеолитичен ензим - папаин. Папаинът разрязва миозиновата молекула много близо до кълбовидните глави. Получават се два фрагмента и именно този, където е разположена главата, проявява АТФазна активност.

От миозина се образуват дебели нишки. Дебелата нишка се състои от приблизително 400 миозинови молекули, по 200 от всяка страна на М-линията. Тези молекули се държат заедно от протеина С (протеинът "защипка"), протеина на М-линията и хидрофобното взаимодействие между тях. В точка, локализирана на мястото на действие на трипсина, тежкият меромиозин се отклонява от главната ос на дебелата нишка, образувайки остър ъгъл. Поради това главата се приближава плътно до актина на тънките нишки, локализирани в пространството между дебелите нишки. Най-важното молекулярно събитие, предхождащо мускулната контракция, е регулираното свързване на миозиновите глави към тънкия филаментен актин. Впоследствие има бърза промяна в конформацията на миозина около вече споменатите особени "шарнирни" точки и свързаният актин се движи в посока на М линията.

Делът на актина в общата маса на мускулните протеини е 25%. Това е глобуларен мономерен протеин с MM от 43 kDa, наречен G-актин. В присъствието на магнезиеви йони и физиологичната концентрация на йони в разтвора, G-актинът полимеризира, за да образува неразтворима нишка, която се нарича F-актин (фиг. 17.9). Два полимера на F-актина са навити един върху друг под формата на спирала. Така се формира основната структура на тънка нишка. F-актиновото влакно има дебелина 6-7 nm и повтаряща се структура с честота 35,5 nm. Нито G-, нито F-актинът имат каталитична активност.

Ориз. 17.9.Структура на F-актина

Всяка G-актинова субединица има място за свързване на ATP/ADP, което участва в полимеризацията на тънката нишка. След приключване на полимеризацията тънката нишка се покрива и стабилизира от протеин - b-актинин. В допълнение към мястото на свързване на нуклеотида, всяка молекула на G-актин има място на свързване с висок афинитет към миозиновата глава. Регулирането на работата му в скелетните и сърдечните мускули се осъществява от допълнителни протеини от тънка нишка. По този начин допълнителните протеини контролират контрактилния цикъл.