Протеинът на мускулната тъкан е изключително сложен. От дълго време той е учил от много учени. Основателят на вътрешната биохимия А. Ya. Даникълски, проучване на протеините на мускулната тъкан, даде правилната представа за физиологичната роля на редица протеини и стойността на договарящия протеин на миозин, съдържащ се в миофибрилите.
В бъдеще Месин разследва V. A. Engelgardt, I. I. Иванов и други съветски учени. Унгарският учен сценарист-Яорма направи голям принос за изучаването на мускулно съкращение. Други унгарски учени отвориха протеина за актин мускулите.
Изследването на мускулната тъкан трябва да започне с протеини, тъй като те представляват около 80% от сухия остатък на мускулната тъкан. В съответствие с морфологичната структура на мускулести фибри, протеините се разпределят както следва:
От горната схема може да се види, че протеиновият състав на мускулната тъкан е много разнообразен. Саркоплазма съдържа четири протеина: Mogogen, миоалбумин, глобулин X и миоглобин. Мипофибрилите съдържат комплекс, състоящ се от актин и миозин, наречен актамиозин. Всички протеини на саркоплазма се наричат \u200b\u200bвътреклетъчни, а протеините на сардетролми - извънклетъчността, в ядра съдържа нуклеопротеини, в саршатрол - колаген и еластин. Ако считаме, че в мускулната тъкан, освен това все още има значителен брой различни ензими и всеки от тях е специален протеин, протеиновият състав на мускулната тъкан се оказва още по-сложен.
МЗИн
Основният протеин на мускулеста тъкан е миозин. Това е почти половината от всички мускулни протеини и се намира в мускулите на всички бозайници, птици и риба. До стойност на храната Той е пълен протеин. В раздела. 7 показва аминокиселинния състав на миозичния бик.
Миозин е проучен в детайли от съветските биохимици, което е установено, че това е не само структурен протеин от мускулна тъкан, т.е. протеин, участващ в конструкцията на клетка, но също и ензима-аденосиенерфосфатаза, която катализира реакцията на АТР хидролиза. В същото време се образуват ADP (аденозин-фосфатна киселина) и фосфорна киселина и се различава голямо количество енергия, използвана в мускулната работа.
Myozin се получава в чиста кристална форма. Молекулното тегло е много голямо, приблизително 1,5 милиона. Кристалният миозин с пълната липса на соли е напълно разтворима във вода. HO е достатъчно, за да добави незначително количество всяка сол към вода, например натриев хлорид, тъй като напълно губи способността да се разтваря и се разтваря вече при концентрация на натриев хлорид около 1%. Въпреки това, по отношение на солите, например, към амониевия сулфат, миозин се държи като типичен глобулин.
Когато премахвате месни протеини, миозин не влиза в решението. При обработка на месо със солни разтвори, той се намира в солената качулка. При поливане на солевия разтвор на миозин, концентрацията на сол намалява и миозин започва да се утаява. Мизин се урежда в пълна насищане с натриев хлорид и сулфат магнезий (засаждане произвежда кристална сол, е невъзможно да се постигне пълна насищане).
Изоелектричната точка на мизин е при рН 5.4-5.5.
Myozin има имущество да влезе в специални връзки с различни вещества, предимно с протеини, с образуването на комплекси. Специална роля в мускулните дейности се играе от комплекса Miosin с Ацтин - актамиоза.
Актин и актьомиоза
Актин протеин може да съществува в две форми: фибриларна и кълбовидна. В мускулите мускул, Актин е във фибрила; С мускулна контракция, тя отива в глобулар. От голямо значение в тази трансформация са аденозинфосфатната киселина и сол.
В мускулната тъкан съдържа 12-15% актин. В разтвора, той продължава с дълга екстракция от солни разтвори; С кратко отстраняване, остава в строма. Молекулното тегло на Actin е около 75 000.
Когато се смесват решенията на актин и сам, се образува комплекс, наречен актамиозин, от който са изградени основно миофибрили. Този комплекс се характеризира с висок вискозитет, който е способен рязко за компресиране при определени концентрации на калиев и магнезиеви йони (0.05 m kcl\u003e и 0.001 m mgCl2) в присъствието на аденозин трифосфат. При по-високи концентрации на соли (0.6 m kcl), Acttomiosis се разлага за актин и миозин при добавяне на АТР. Вискозитетът на разтвора е забележимо намален.
Според сценарий-Йорда, компресията на актамоза под действието на АТЦ е в основата на намаляването на живия мускул.
Актиомиза, като истински глобулин, не е разтворим във вода. При обработката на месото, солените разтвори в разтвора преминават актамиоза с несигурно съдържание на актино в зависимост от продължителността на екстракция.
X GloBulin.
Мускулната тъкан съдържа около 20% от глобулиновия х от общото количество протеин. Той е типичен глобулин, т.е. той не се разтваря във вода, но се разтваря в солеви разтвори на средна концентрация; Решенията се отлагат от насищането на амониевия разтвор на сярна киселина (1, обемът на протеиновия разтвор и 1 обем на наситен разтвор на амониев сулфат), натриев хлорид с пълна насищане.
Moiogen.
Мускулната тъкан съдържа около 20% миоген от общото количество протеин. Тя не може да се дължи на типичен албуминим или глобулин, тъй като се разтваря във вода, той не се урежда достатъчно с натриев хлорид и сулфат магнезий по време на насищане (кристална сол), в същото време се утаява със сулфиден амониев при 2/3 на насищане ( 1 обем протеинов разтвор и 2 обема наситен разтвор на амониев сулфат). Този протеин се получава в кристален. Молекулно тегло на минно място 150 000.
V. A. Engelgardt установи способността да катализира една от най-важните реакции, протичащи в процеса на гликолиза на мускулната тъкан. Това откритие е показано за първи път, че структурните протеини могат да имат ензимна активност, т.е. протеини, участващи в изграждането на тъкани.
Миоалбину
Мускулната тъкан съдържа около 1-2% от миоалбумин от общото количество протеин. Той е типичен албумин, т.е. разтваря във вода, не утаява натриевия хлорид по време на насищане, но се утаява със сулфат амониев.
Mioglobin.
Mioglobin е сложен протеин хромопратед с молекулно тегло от 16 900. При хидролиза, тя се разпада на протеина на глобин и групата от скъпоценни камъни. Миоглобин бои мускули в червено; От хемоглобин, той се характеризира с протеин; Протезната група те са еднакви.
Когато се окислява, скъпоценният камък преминава в хематин и в присъствието на солна киселина - в хемин. В съдържанието на хемин е възможно да се прецени количеството на миоглобин в мускулната тъкан.
Съдържанието на Geminel в мускулите на говедата варира от 42 до 60 mg на 100 g тъкан; В мускулите прасетата, тя е значително по-малка - от 22 до 42 mg на 100 g тъкан, така че те са по-слаби от боядисани.
Мийглобин, като кръвни пигменти, имат характерен спектър на абсорбция.
Принципът за получаване на абсорбционни спектри на боядисани вещества, по-специално пигменти от месо и кръв, е, че светлинната енергия, преминаваща през пигментния разтвор, се абсорбира от този разтвор. В този случай, така наречената абсорбция (абсорбция) на светлината, която може да бъде открита от спектроскоп.
Характерните абсорбционни ленти за мускулна тъкан и кръвни пигменти са в диапазона от 400 до 700 mmK. В този интервал вълните се възприемат от окото ни и можем да видим чрез спектроскопа в спектъра на тъмните ленти, получени чрез абсорбция на светлина от определена дължина на вълната.
Абсорбцията на леки боядисани вещества може да бъде определена чрез количествен спектрофотометър. Получените резултати се приемат графично. В този случай по ос абсциса, дължината на вълната е положена и по ордена ос, количеството светлина в процент премина през решението. По-малко светлината премина, толкова по-погълната от боядисаното вещество. Пълно предаване на светлина с разтвор се приема за 100%.
На фиг. 10 показва абсорбцията (абсорбцията) на светлината чрез разтвор на оксимоглобин; От нея може да се види, че оксиглобинът има две изразени характеристични абсорбционни ленти във видимия регион на спектъра, т.е. два парцела, в които най-малко пропуска светлината и следователно най-абсорбира светлината. Максима на тези места са на две дължини на вълните; λ 585 mmk и λ 545 mmk,
На фиг. 11 е показано, че сравнява спектрофотометричната оксимемоглобинова крива.
Миоглобинът има по-голяма способност да се свързва с кислород от хемоглобин на кръвта. Чрез миоглобин мускулната тъкан се доставя с кислород. Работните мускули на Mioglobin съдържат повече, тъй като окисляването се интензивно. Известно е, че мускулите на краката са по-силни от гръбначния мускул; Мускулите на работещите волове също са боядисани по-силни от неработещите животни. Това е особено забележимо при птиците, мускулите на гърдите които, които не работят, почти не рисуват.
Колаген и еластин
Колаген и еластин - свързващи тъканни протеини не са разтворими във вода и солеви разтвори. Те образуват сарчатум - най-тънка обвивка на мускулести фибри.
Нуклеопротеис
Нуклеопротеида са протеини, които съставляват ядрото на клетката. Характерната характеристика на тях е способността да се разтвори в разтвори на слаби основи. Това се обяснява с факта, че тяхната молекула съдържа протезна група с киселинни свойства.
Разделяне на мускулни тъкани протеини
При обработката на мускулната тъкан, солевите разтвори на средната концентрация на протеините могат да бъдат разделени на протеини на строма и плазмени протеини. Под строма структурната основа на мускулната тъкан не е разтворима в физиологичния разтвор, който се състои главно от сарколарни протеини (виж схемата).
Разтворимостта на вътреклетъчните протеини на мускулната тъкан е различна. Например, акьомиоза и глобулин X не се разтварят във вода и са по-лесни утаени от солеви разтвори със сулк киселинен амониев и натриев хлорид, отколкото mogen. Moiogen се разтваря във вода като миоалбумин, но се различава от нея чрез храна.
Разтворимостта на протеините на мускулната тъкан в разтвори на соли при неутрална реакция и тяхното утаяване е показано в таблица. осем.
Под посланика, готвене и други видове технологична обработка на месото възниква загуба на протеинови вещества. Магниторите на загубите на протеини се дължат на различна разтворимост и се утаяват.
Знаейки свойствата на протеините, можете да избирате такива условия, при които загубите ще бъдат най-малките. Ето защо трябва да се обърне специално внимание на изследването на тези свойства на протеините.
Има пет основни места, където могат да се прилагат актин-свързващи протеини. Те могат да се свържат с Actin Monumer; с "заострени" или бавно растящи, края на спиралата; с "опера" или бързо отглеждане, край; със страничната повърхност на спиралата; И накрая, наведнъж с две нишки, образувайки напречен шев между тях. В допълнение към петте специфични вида взаимодействия, актин-свързващите протеини могат да бъдат чувствителни или нечувствителни към калций. С такива различни възможности е малко вероятно да изглежда изненадващо, че са открити много протеини на Actiese и че някои от тях са способни на няколко вида взаимодействие.
Протеини, свързващи се с мономери, потискат образуването на семената, отслабвайки взаимодействието на мономерите помежду си. Тези протеини могат да бъдат намалени, но не могат да намалят скоростта на удължаване - зависи от това дали комплексът на актин с актин-свързващ протеин може да бъде свързан към нишите. Профил и чувствителни протеини, взаимодействащи с актин мономери. И двата се нуждаят от калций за свързване с Actin. Комплексът на профила с мономера може да излезе от предшестващите филантри и няма комплекс Fragmine с актин. Следователно, профилът получава предимно нуклеация, докато фрагминът потиска нуклеация и удължение. От трите нечувствителни към калций, взаимодействащи с актинов протеини, двусмисионен аз и протеиновото свързване с витамин D функционират извън клетката. Физиологичната значимост на тяхната способност да се свържат с актива, е неизвестна. В мозъка обаче има протеин, който се свързва с мономерите, деполимеризира действащи влакна; Деполимеризиращият му ефект се обяснява с факта, че свързването на мономери води до намаляване на концентрацията на действащите действия, достъпни за полимеризацията.
"Работи" или бързо нараства, краят на актинните влакна може да бъде блокиран от така наречените канални протеини, както и цитохлазин В или D. чрез блокиране на точката бързо събрание Филаментите, убиването на протеини допринасят за нуклеация, но потискат удължението и докингът на нишките завършват до края. Общият ефект се състои в появата на съкратени нишки, това се дължи както на увеличаването на броя на семената, които се конкурират за свободни мономери и липсата на докинг. Известно е най-малко четири протеини, действащи по подобен начин в присъствието на калций: хелзолин, Willlin, фрагмин, както и протеин с mol. С тегло 90 kDa от тромбоцити. Всички те са в състояние да намалят получената нуклеация от нагафазата по време на полимеризацията на пречистените мономери и да съкращават вече образуваните филантри. Има и непредвидени калциеви спиращи протеини. Така че, протеини с mol. Претеглят 31 и 28 kDa от ascanthambes и протеин с mol. С тегло 65 KDA от тромбоцити имат свой собствен ефект, независимо от наличието или отсъствието на калций.
Друга точка, при която е възможно взаимодействието на протеини с нишки е "посочено" или бавно нараства, краят. Свързването на протеини в него може да инициира нуклеация и да се намесва в докинг на нишки. Това засяга скоростта на удължаване и този ефект зависи от концентрацията на актин. При стойностите на последния в интервала между критични концентрации за бавно растящи и бързо растящи краища, свързването на протеин с бавен край ще увеличи скоростта на удължаване, като предотвратява загубата на мономери върху него. Ако обаче концентрацията на актин надвишава голяма част от критичния, свързването на протеина с бавен край ще доведе до намаляване на общия процент на удължаване, дължащ се на блокиране на една от точките на закрепване на мономерите. Общият резултат от посочените три ефекта (стимулиране на нуклеация, подтискане на докинг и потискане на удължението) ще увеличи броя и намаление на дължината на филантда. Тези ефекти са подобни на тези, които причиняват свързване на протеините с "управлявания" край. Ето защо, за да се определи кой от двата класа този протеин включва, т.е. в какъв край на нишите, той е необходимо да се извършват или експерименти върху конкуренцията на този протеин с такива, които са свързани с бързо край или експерименти с полимеризация. На вече съществуващи семена. Понастоящем само един протеин определено е известен, че се свързва с "посочен" или бавно нарастване, края на актинните влакна, а именно, съдържащите се в големи количества В макрофаги. Възможно е това да е вярно и за телените протеини, което причинява бързо намаляване на вискозитета на решенията на решенията на F-Actin, съкращавайки нишите, без да се увеличава концентрацията на свободни мономери. Нито блавинът, нито акуменинът не са нечувствителни към концентрацията на калций.
Четвъртият тип свързване с актинови нишки е свързващ с тяхната странична повърхност, без да ги зашива помежду си. Добавянето на протеини към повърхността може да се стабилизира и дестабилизира нишите. Тропомиозинът е свързан с калциев нечувствителен начин и се стабилизира F-актин, докато сересин и воллин, свързване с действащите нишки, "нарязани" в присъствието на калций.
Но, може би, най-грандиозните протеини за активин са тези, които могат да шият актинните нишки помежду си и по този начин да предизвикат образуването на гела. Свързването с F-aktin тези протеини обикновено се предизвикват от нуклеация. Най-малко четири омрежващ фибрилар актин протеин може да индуцира желацията при отсъствието на калций. Това е а-актинин от тромбоцити, Willlin, Fimbrin и актиногелин от макрофаги. Всички те превръщат разтвора на F-Actin в твърд гел, който може да предотврати движението на метална топка; Добавянето на калций води до разтваряне на такъв гел. Всички четири изброени протеини са мономерни. В случая на Willina, протеиновата молекула може да бъде разделена на отделни домейни: ядро, което е чувствително към калций и е в състояние да общува с актинските нишки и да ги прилепват, а главата, която е необходима, за да пресичат нишите в отсъствието на калций. Има и многобройни нечувствителни протеини за калций. Два от тях, фиксиран и актин-свързващ протеин от макрофаги са хомодимери, те се състоят от дълги, гъвкави протеинови субединици. Мускулест A-ictuyi е друга нечувствителна към калциев омрежващ протеин. Vinculin и високомолекулни клетки от VNK линеите също са способни да образуват омрежване без помощта на допълнителни протеини. В същото време, фантазията от морски герой Сам по себе си може да се осигури образуването само на тесен, подобен на иглите на снопчетата на действащите влакна, и за да предизвика желиране, той трябва да стимулира протеин с mol. С тегло 220 kDa.
Спектърното семейство е една от най-интересните в групата на онези омрежващи протеини, които не са пряко валидни. Действителният спектър е тетрамер (AR) G, открит първоначално в мембранния скелет на еритроцитите. AP-димерите се свързват помежду си "опашката до опашката", а главите на молекулите остават свободни и могат да взаимодействат с актин олигомери. А-субединицата на всяка димера може освен това да взаимодейства с протеина на Cammodulin - калций-свързване в много контролирани калциеви процеси. Все още не е известно, какви действия има обвързване на калмодулин върху активността на спектъра. Подобно на спектъра молекули се срещат дата в клетките на много типове, така че ще бъде по-правилно да се говори за спектърното семейство. Пресичането на еритроцитен спектър има мол. Маса от 240 kDa. Имунологично свързан протеин със същия мол. Масата е била открита в най-изучаваните видове клетки. Като. Маса | 3-субединици Спектър от червени кръвни клетки - 220 kDa. В комплекса с протеин с mol. С тегло 240 kDa, взаимодействие с антитела срещу спектър, в клетки могат да бъдат открити, обаче, субединицата с mol. С тегло 260 kDa (намерено в крайната мрежа) или, например, 235 kDa (намерено в нервните клетки и клетки на други типове). Те са свързани с кръстосаните имунологични комплекси за реакция, са описани първо като независими протеини и получават името TW260 / 240 и fodrine. Така, подобно на много други цитоскелетни протеини, протеините на спектринното семейство са специфични за тъканите. Фактът, че всички тези протеини съдържат амплидулин-свързващ домен, той е намерен само наскоро и това трябва да бъде все още да се разбере.
Myozic е единственият от съответните протеини, които могат да генерират механична якост. Механичната работа, произведена от него за сметка на АТЦ, е в основата на мускулната контракция и гарантира, че напрежението се развива чрез фибробласти и други клетки при контакт с извънклетъчната матрица. Взаимодействието на миозин с Actin е много трудно - толкова много, че той е посветен на отделна книга в тази серия1. Mozin произвежда работа чрез циклично взаимодействие с Actin. Myozin-ADP е свързан с Actin Pilaments, настъпи промяна в конформацията на Мосино, придружена от освобождаването на ADP, а след това ATP, ако е в разтвор, замества освобождаването от миозин ADP и индуцира изключването на актинските бази от миозин. След хидролиза АТР може да започне следващия цикъл. Калций регулира този процес в няколко точки. В някои мускулни клетки тя взаимодейства с тропонин, контролирайки свързването на тропомиоза с актин. За такива клетки казват, че регулирането се извършва на нивото на тънки нишки. В друг мускул калций действа върху молекулата на миозин - или директно или чрез активиране на ензимите, фосфорилиране на светлинните си вериги.
В някои нефизични калциеви клетки има намаляване на нивото на монтаж на миозинови нишки.
Връзката между различните класове актин-свързващи протеини става по-ясна, ако го считаме от гледна точка на теорията на геловете, предложени от мухата. Тази теория твърди, че с достатъчно голяма вероятност за шевове между полимерите се формира: триизмерна мрежа. Така се предвижда съществуването на "точка на желиране", при което трябва да се получи остър преход от разтвора на гела, частично подобен в математическата връзка с такива фазови преходи като топене и изпаряване; По-нататъшно увеличаване на количеството шевове - на желираща точка - трябва да предизвика промяна в геловата твърдост. По този начин протеините, образуващи кръстосани бъгове, ще преведат вискозен разтвор на F-Actin в състоянието на гела и тези протеини, които унищожават нишките или причиняват увеличаване на техния брой, ще разтворят гела чрез намаляване на средната дължина на полимерите , което не е придружено от увеличаване на броя на залозите: гелът се разтваря, когато плътността на разпределението на тюрмата пада под нивото, определено от точката на желиране. Мизин може да взаимодейства с гел и да го накара да го намали. Теорията на геловете е полезна при сравняване на свойствата на актин-свързващи протеини с различни класове и при разработването на научни методи, техните функции. Въпреки това, трябва да се има предвид, че теорията на геловете разглежда само изотропните структури и сама по себе си не взема предвид топологичните характеристики на специфичните системи. Как става ясно от. Освен това топологията на цитоскелета е изключително важна характеристика, която теорията на геловете: все още не може да бъде предвидена.
За смислено тълкуване на резултатите от химичното изследване на протеините, са необходими подробни познания за условията в клетката, включително точна стехиометрия на всички протеини, свързани с изследваните процеси, и регулаторните фактори като рН, RSA, са необходими. Концентрацията на нуклеотиди, както и, очевидно, фосфолипидният състав на съседните мембрани. В ситуация, в която протеините могат в стехиометрия 1: 500 ефективно "индуцират явленията, които носят характеристиките на остри кооперативни преходи, количествените прогнози стават очевидно съмнителни.
механичната функция изпълнява протеин: хемоглобин, миоза, колаген, меланин или инсулин ??? И получи най-добрия отговор
Отговор от Полина Faigina [GURU]
1. Полимерът е високомолекулно съединение, вещество с голямо молекулно тегло (от няколко хиляди до няколко милиона), в които атомите са свързани с химически връзки, образуват линейни или разклонени вериги, както и пространствени триизмерни структури. Често мономерът може да се разграничи в неговата структура - повтарящ се структурен фрагмент, съдържащ няколко атома. Полимерът се образува от мономери в резултат на полимеризация. Полимерите включват множество естествени съединения: протеини, нуклеинова киселина, полизахариди, каучук и други органични вещества. В повечето случаи концепцията се отнася до органични съединения, но има много неорганични полимери. Голям брой полимери се получават чрез синтетични от най-простите съединения на елементи от естествен произход чрез реакции на полимеризация, поликондензиране и химически трансформации.
Специални механични свойства:
еластичност - способността за високи реверсивни деформации с относително малък товар (гума);
малка крехкост на стъклени и кристални полимери (пластмаси, органично стъкло);
способността на макромолекулите към ориентация под действието на насоченото механично поле (използвано при производството на влакна и филми).
Характеристики на полимери Решения:
висок вискозитет на разтвора при ниска концентрация на полимера;
разтварянето на полимера се случва чрез стъпката на подуване.
Специални химични свойства:
способността да се промени драстично нейните физикомеханични свойства при действието на малки количества реагент (гумена вулканизация, изхвърляне на кожа и др.).
Специални свойства Полимерите са обяснени не само за голямото молекулно тегло, но и фактът, че макромолекулите имат верижна структура и имат уникален имот за нежична природа - гъвкавост.
2. Протеините са сложни естествени съединения с високо молекулно тегло, изградени от а-киселина. Протеинът включва 20 различни аминокиселини, следователно огромното разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Като от 33 букви от азбуката можем да направим безкраен брой думи, така че от 20 аминокиселини - безкраен набор от протеини. В човешкото тяло има до 100 000 протеини.
Протеините се разделят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. От тук MR протеин от 10,000 до няколко милиона.
Функциите на протеините в тялото са разнообразни. Те до голяма степен се дължат на сложността и разнообразието от форми и състава на самите протеини. Протеини - незаменим строителен материал. Една от най-важните функции на протеиновите молекули е пластмаса. Всичко клетъчни мембрани Съдържат протеин, чиято роля е разнообразна тук. Количеството протеин в мембраните е повече от половината от масата.
Много протеини имат изпълнена функция. Това е предимно протеини Актин и Miosin, които са включени в мускулните влакна на най-високите организми. Мускулни влакна - миофибрили - са дълги тънки нишки, състоящи се от паралелни тънки мускулни нишки, заобиколени от вътреклетъчна течност. Той се разтваря чрез аденозин трифосфорна киселина (АТР), необходима за прилагане на редукция, гликоген - хранително вещество, неорганични соли и много други вещества, по-специално калций.
Ролята на протеините в транспорта на вещества в тялото е голяма. Като функционални различни групи и сложната структура на макромолекулата, протеините са свързани с много съединения с кръвен поток. Това е предимно хемоглобин, който носи кислород от белите дробове към клетките. В мускулите тази функция приема друг транспортен протеин - миоглобин.
Друга протеинова функция е резервна. Резервните протеини включват феритин - желязо, овалбумин - яйца протеин, казеин - млечен протеин, Zeeine - Protein Protein.
Регулаторната функция изпълнява хормони на протеините.
Хормони - биологично активни вещества, които влияят на метаболизма. Много
Cilia и Flags.
Cilia и Flagella - Организът на добре познатия смисъл, който в процесите на движение са повишената цитоплазма, основата на която е картите от микротубули, наречена аксиална резба, или аксон (от гръцки. Ос - ос и nema - нишка). Дължината на килията е 2-10 цт, а техният брой на повърхността на една бездомна клетка може да достигне няколкостотин. В единствения тип човешки клетки има тиха колба - тиха - съдържа само една колана с дължина 50-70 микрона. Аксоната се формира от 9 периферни двойки микротубули с една централно разположена двойка; Тази структура е изобретен с формула (9 х 2) + 2 (фиг. 3-16). Във всяка периферна двойка, за сметка на частично сливане на микротубули, един от тях (А) е завършен, вторият (В) е непълна (2-3 димера, с микротубула А).
Централната двойка микротубули е заобиколена от централна обвивка, от която радиалните кръстосани периферни прилепи се различават към периферните прилепи, които се свързват с всеки друг мост на нехикарина и "копчета" от протеина от диенин (виж фиг. 3- \\ t 16), който има активността на атаката.
Пристрастността на килията и изгарянето се дължи на плъзгането на съседните дублети в аксоемма, което се медиира от движението на динами. Мутации, които причиняват промени в протеините, които са част от CILIA и Flagellas водят до различни нарушения на функциите на съответните клетки. Под синдрома на количката (синдром на неподвижност), обикновено поради отсъствието на динанови дръжки; Пациентите страдат от хронични заболявания на дихателната система (свързани с нарушение на функцията за почистване на повърхността на респираторния епител) и безплодие (поради имунитета на спермата).
Базал Телец, в неговата структура, подобен на Централен, се намира в основата на всяка килия или стрелба. На нивото на апикалния край на телеруса микротубулата от триптъра завършва и микротубулите А и В продължават в съответните микротубули на аксоните на килия или изгаряне. С развитието на Cilia или Burning, базал Телец играе ролята на матрицата, върху която се изгражда монтажът на компонентите на аксоните.
Микрофиламенти - тънки протеинови нишки с диаметър 5-7 пМ, лежащ в цитоплазма, под формата на преграда или греди. В скелетния мускул тънките микрофиламенти образуват поръчани греди, взаимодействащи с по-дебели минезаменти.
CORTICOLNAYA (Терминална) мрежа - зоната на сцепление на микрофиламенти под плазмолите, характеристика на клетъчните клетки. В тази мрежа микрофиламентите се преплитат помежду си и "зашиват" помежду си с помощта на специални протеини, най-често срещаната от която е филамин. Кортската мрежа пречи на острия и внезапна деформирана клетка в механични ефекти и осигурява плавни промени в нейната форма чрез преструктуриране, което се улеснява от актин-молене (трансформативни) ензими.
Прикрепването на микрофиламенти към плазмолема се извършва поради тяхното свързване с неговите интегрални ("анкерни") протеини на интегрини) - директно или чрез серия от междинен протеини талин, винкон и а-актинин (виж фиг. 10-9) . В допълнение, действащите микрофиламенти са прикрепени към трансмембранни протеини в специални места на плазмолм, наречени адхезионни съединения или фокусни контакти, които свързват клетките помежду си или клетки с компоненти на междуклетъчното вещество.
Aktin - основният протеин на микроевници - се намира в мономерна форма (G- или глобуларна актин), която е способна на наличието на лагер и Ca2 + полимеризиране в дълги вериги (F- или Fibrillar Actipe). Обикновено актин молекулата има форма на две спираловидни усукани нишки (виж фиг. 10-9 и 13-5).
В микроофолаторите, AKTIN взаимодейства с редица протеини за актин-свързване (до няколко дузини вида), изпълняващи различни функции. Някои от тях регулират степента на полимеризация на Actin, други (например Филам в кортикалната мрежа или Фимбрин и Вилин в микровълновата печка) допринасят за системата от индивидуални микрофиламенти в системата. Има приблизително 5-10% съдържание на протеин в AKTIN, само около половината от него са организирани в нишки. Микрофиламентите са по-устойчиви на физически и химически влияния, отколкото микротубула.
Функция на микрофиламентите:
(1) осигуряване на намаляване на мускулните клетки (при взаимодействие с миозин);
(2) осигуряване на функции, свързани с кортикалния слой на цитоплазмата и плазмолема (екзо- и ендоцитоза, образуването на псевдоподителни и клетъчни миграция);
(3) движещи се вътре в цитоплазмата на органелите, транспортните мехурчета и други структури, дължащи се на взаимодействието с безшумните протеини (минимазин), свързани с повърхността на тези структури;
(4) гарантиране на определена скованост на клетката, дължаща се на присъствието на кортикална мрежа, която предотвратява действието на деформациите, но себе си, възстановяването, допринася за промените в клетъчната форма;
(5) образуването на намалено сушене с цитотомия, заключаващо клетъчно делене;
(6) образуването на основата ("труп") на някаква органела (микроваскуларна, стереоцил);
(7) Участие в организацията на структурата на междуклетъчните съединения (прекосници).
Microhrovinki - с форма на пръст клетъчна цитоплазма нараства с диаметър 0.1 цт и 1 микромна дължина, като основата на която образуват действащи микрофиламенти. Микровълните осигуряват множествено увеличение на повърхността на клетката, върху която се случва разделянето и засмукването на веществата. На апикалната повърхност на някои клетки, активно участващи в тези процеси (в епитела на тънките черва и бъбречни тубули) има до няколко хиляди микрозони, образуващи четката, нарязани в агрегата.
Фиг. 3-17. Схемата на ултраструктурната организация на микровил. AMP - AKTIN микрофиламенти, AV-аморфно вещество (апикална част на микроваскуларната), F, B - Fimbrin и злодей (протеини, образуващи кръстосани връзки в AMF лъч), mm - mmini-seecing молекули (закрепване на AMP лъч до micp Beam до микродвил на плазмолемата ), превозното средство - терминален мрежов усилвател, C - спектърни мостове (прикрепете превозното средство до плазмолм), MF - мозаични нишки, PF - междинни нишки, GK - гликокаликс.
Рамката на всеки микровил се образува с лъч, съдържащ около 40 микрофиламента, разположени по дългата му ос (Фиг. 3-17). В апикалната част на Microville този сноп е фиксиран в аморфно вещество. Неговата твърдост се дължи на напречни залози, изработени от протеини на Fimbrino и Willina, от микровълновия плазълс със специални протеинови мостове (minimiossen molecules. В основата на микромулаторите на Microvilli са вмъкнати в крайната мрежа, сред елементите на които Има мозаични нишки. Взаимодействие на действащите и миозинските нишки на крайната мрежа, причинява тона и конфигурацията на микровълновата печка.
Стереокал- Модифицирани дълго (в някои клетки - разклоняващи) микроливи - се откриват значително по-рядко от микросиловете и, като последната, съдържат лъч микрофиламенти.
⇐ предишен123.
Вижте също:
Микрофиламенти, микротубули и междинни нишки като основни компоненти на цитоскелета.
Aktin микрофиламенти - структура, функции
Актин микрофиламенти Има полимерни филаментови образувания с диаметър 6-7 пМ, състоящ се от актинов протеин. Тези структури имат висока динамичност: в края на микрофиламента облицовка на плазмената мембрана (плюс-край), актин полимеризацията е в ход от мономерите му в цитоплазмата, докато на противоположния (минус край) се появява деполимеризацията.
МикрофиламентиПо този начин притежават структурна полярност: растежът на нишките идва от плюс края, скъсяване - от минус.
Организация и работа aktin cytoskelete. Предоставени от няколко актове-свързващи протеини, които регулират процесите на полимеризация --полимеризация на микрофиламента, свързват ги помежду си и дават контрактилни свойства.
Сред такива протеини специално значение Има Моисън.
Взаимодействие Едно от семейството им - миозин II с актин е в основата на мускулното съкращение, а в не-забързаните клетки дава на Actin микрофулати на контрактилените свойства - способността за механично напрежение. Тази способност играе изключително важна роля във всички адхезионни взаимодействия.
Формиране на нови актинов микрофиламенти Клетката се проявява от техния клон от предходните нишки.
За новия микрофиламент е необходим вид "семена". В своята формация, протеинов комплекс AF 2/3 възпроизвежда ключова роля, която включва два протеина, много подобни на действащите мономери.
Същество активиранКомплексът AF 2/3 е прикрепен към страната на предшестващия актин микрофиламент и променя конфигурацията си, като придобива възможност за прикрепване на друг актинов мономер.
Така се случва "семената", инициирайки бърз растеж на нов микрофиламент, простиращ се под формата на клон от страната на старата нишка под ъгъл от около 70 °, като по този начин се образува разклонената мрежа от нови микрофиламенти.
Растежът на отделните прежди свършва скоро, нишката разбира отделните ADF-съдържащи актинови мономери, които след подмяна на ADF, АТР на АТР реагира реагира на полимеризацията.
Aktine cytoskelet Възпроизвежда ключова роля в прикрепящите клетки към извънклетъчната матрица и един към друг, при образуването на псевдооди, с които клетките могат да бъдат формовани и преместват, за да се движат.
- връщане в раздел "онкология "
- Метилиране на потискащи гени като причина за хемобластоза - кръвни тумори
- Теломераза - синтез, функции
- Теломер - молекулярна структура
- Какво е телевизионният ефект на позицията?
- Алтернативни начини за удължаване на теломерата при хора - безсмъртие
- Стойността на теломераза в диагностицирането на тумори
- Методи за лечение на рак с влияние върху телемерите и теломераза
- Теломеризация на клетките - не води до злокачествена трансформация
- Адхезионни клетки - последиците от нарушаването на адхезивните взаимодействия
- Aktin микрофиламенти - структура, функции
Микрофиламенти (Тънки нишки) - компонент на цитоскера на еукариотни клетки. Те са по-тънки микротубули и в структурата са тънки протеинови конци диаметър около 6 nm.
Основният протеин, включен в техния състав, е актин. Също така в клетките могат да бъдат изпълнени от миозик. Във връзка, актин и miosin осигуряват движение, въпреки че един актн може да направи това в клетката (например в микровълни).
Всеки микрофиламент е два усукани вериги, всяка от които се състои от актинови молекули и други протеини в по-малки количества.
В някои клетки микрофиламентите образуват лъчи под цитоплазмената мембрана, разделени от движещата се и фиксирана част на цитоплазмата, са включени в ендо и екзоцитоза.
Също така функциите трябва да гарантират движението на цялата клетка, неговите компоненти и др.
Междинни нишки (Няма еукариоти във всички клетки, те не са в редица групи животни и всички растения) се различават от микрофиламента с по-голяма дебелина, което е около 10 nm.
Микрофиламенти, техния състав и функция
Те могат да бъдат изградени и да се срутят от всеки край, докато тънките полярни нишки, тяхното сглобяване преминава от "плюс" - конференция, и демонтаж - с "минус" (също като микротубули).
Има различни видове междинни нишки (различават се в протеиновия състав), единият от които се съдържа в клетъчната сърцевина.
Протеинови конци, образуващи междинна нишка, анти-паралел.
Това обяснява липсата на полярност. В краищата на спиралата са кълбовидни протеини.
Формиране на особен сплит в близост до ядрото и се отклонява до периферията на клетката. Дават възможност на клетката да устои на механично натоварвания.
Основен протеин действие.
Actin микрофиламенти.
Микрофиламенти като цяло.
Има еукариоти във всички клетки.
Местоположение
Микрофиламенти образуват лъчи в цитоплазмата на животинските движещи се клетки и образуващия кортикален слой (под плазмената мембрана).
Основен протеин действие.
- Хетерогенни протеини
- Се среща в различни изоформи, кодирани от различни гени
При бозайници 6 aktins: един в скелетните мускули, един вътрешен, два вида в гладки, два не-ямка (цитоплазмен) актин \u003d универсален компонент на всякакви клетки на бозайници.
Всички изоформи са близо до аминокиселинните последователности, опциите са само крайни зони. (Те определят скоростта на полимеризация, не влияят на намаляването)
Имоти Aktin:
- M \u003d 42 хиляди;
- в мономерна форма има форма на глобула, съдържаща ATP молекула (G-Actin);
- полимеризация на Actin \u003d\u003e тънък фибрил (F-Actin, представлява спирална лента на балдахина);
- aktin mf polyarnya в техните имоти;
- с достатъчна концентрация, G-aktin започва спонтанно полимеризира;
- много динамични структури, които лесно се разглобяват и събират.
Когато полимеризацията (+), краят на нишката на микрофулатума бързо се свързва с G-Actin \u003d\u003e расте по-бързо
(-) край.
Малка концентрация на G-Actin \u003d\u003e F-aktin започва да разбира.
Критична концентрация G-Actin \u003d\u003e Динамичен баланс (микрофиламент има постоянна дължина)
На края на края, мономерите с ATP са битови, в полимеризационния процес се появява хидролизата на АТФ, мономерите се свързват с ADP.
Aktin + ATF молекулите взаимодействат силно помежду си, отколкото мономерите, свързани с ADP.
Поддържа се стабилността на системата за фибролар:
- протеин тропомозин (дава твърдост);
- филаминин и алфа актинин.
Микрофиламенти
Образуват напречни клипове между F-Actin нишки \u003d\u003e сложна триизмерна мрежа (придава на гелообразно състояние на цитоплазмата);
- Протеини, прикрепени към краищата на фибрилите, предотвратявайки разглобяването;
- Fimbrin (свързващи нишки в снопове);
- Комплекс с миозини \u003d комплекс Akto-Myosic, който може да намали при разделянето на АТР.
Функции на микрофиламенти в не-хелийски клетки:
Да бъде част от контрактинския апарат;
Основните мускулни протеини са актин и мизин
Масовите мускулни фибрили са вода (75%) и протеини (повече от 20%). Основните представители на мускулните протеини са Актин и Меозин, сред които делът на миозин представлява 55%.
Този протеин (mm 460 kDa) има форма на асиметрична хексамера. Myosin Molecule има удължена част, състояща се от две спирали, приготвени един към друг. Всяка спирала има глобуларна глава в единия край. Hexameter (6 субединици) включва една двойка тежки вериги (mm 200 kDa) и два чифта леки вериги (mm 15-27 kDa). Тежките вериги са съставени от линейно удължен, а-спирализиран С-терминален домен (1300 аминокиселинни остатъци) и N-крайна област на кълбовата форма (около 800 аминокиселинни остатъка). Две а-спирализирани домени, принадлежащи към две тежки вериги, образуват стабилна свръхчувствителна структура с две глобуларни глави (фиг.17.8).
Пълната молекула на миозин съдържа също 4 относително малки полипептидни вериги (mm 16-24 kDa), които са свързани с глобуларни глави. За разлика от Actin, Myosain скелетните мускули имат ензимна активност и катализират хидролиза на АТР, свързване с F-aktin. Всички леки вериги са свързани със СА 2+, фосфорилиран с помощта на специална киназа и като цяло участват в регулирането на дейността на Myosin ATP-ASE.
Фиг.17.8.. Схематично представяне на структурата на дебелите нишки. Показва се пространствената конфигурация на миозин.
Молекулата на миозин има няколко области, които са важни във функционалността. Недалеч от средата на линейната суперспилизирана зона е място, където молекулата е разцепване под действието на трипсин. Този ензим изглежда намалява молекулата на 2 части: човек съдържа глобуларни глави и част от суперсперизирана зона; Другият се състои от останалата част от суперсперизирана зона от страната на С-края. Частта, съдържаща главата, се нарича "тежка мориомиозен" (mm 350 kDa). С-терминален фрагмент се нарича "лесна мориомиоза" (mm 125 kDa).
Стойността на действието на трипсин върху молекулата на миозин е, че изненадващо съвпада с мястото в молекулата на миозин, която работи като вид панта, превръщането на химическата енергия на АТР в чисто механично явление на релаксация. Друг важен участък, който изпълнява подобна роля, подлежи на действие на друг протеолитичен ензим - папаин. Папаинът разрязва миоозина молекула много близо до глобуларни глави. Оказва се два фрагмента и точно този, в който се намира главата, проявява активност на ATP-атрота.
От миозин са оформени дебели нишки. Дебелата нишка се състои от приблизително 400 молекули миозин, 200 от всяка страна на М-линията. Тези молекули се държат в пакет с протеин ("лента" протеин), протеин m-линия и хидрофобно взаимодействие помежду си. В точка, локалирана в трипса, тежката мумоиза се отклонява от основната ос на дебела нишка, образувайки остър ъгъл. Благодарение на това, главата се приближава внимателно с акта на тънки нишки, локализирани в пространството между дебели нишки. Най-важното молекулно събитие, предшестващо мускулното намаление, е регулируемото свързване на миозични глави с актив на тънки нишки. Впоследствие се наблюдава бърза промяна в конформацията на миозина около вече споменатата особена "шарнирна" точки, а свързаният с тях актни се движи към посоката на М-линията.
Делът на дейността в общата маса на мускулните протеини е 25%. Това е глобуларен мономерен протеин с mm 43 kDa, наречен G-aktin. В присъствието на магнезиеви йони и физиологични концентрации на йони в разтвор, G-акутин се полимеризира, за да образува неразтворим нишка, която се нарича F-Actin (Фиг. 17.9). Два F-Actin полимера се охлаждат един с друг под формата на спирала. Така се оформя основната структура на фината нишка. Fiber F-Actin има дебелина 6-7 пМ и повтаряща се структура с честота 35,5 nm. Нито G-, нито F-Actin няма каталитична активност.
Фиг. 17.9. F-Actin структура
Всяка G-aktin subunit има ATP / ADP свързващ център, който участва в полимеризацията на фината нишка. След края на полимеризацията тънката нишка е покрита и стабилизирана чрез протеин - B-актинин. В допълнение към центъра за свързване на нуклеотидите на всяка G-Actin молекула, има център за високо пречистване за свързването на миозин главата. Регулирането на работата му в скелетни и сърдечни мускули се извършва допълнителни протеини от тънка нишка. По този начин допълнителните протеини контролират договорния цикъл.
